Сравнение ЯМР- и РСА-структур одного белка

Для сравнения была выбрана структура белка HMG box 5 in human upstream binding factor, расшифрованная двумя способами: РСА (PDB ID 1L8Y) и ЯМР (PDB ID 2HDZ). Разрешение структуры РСА = 2 Å, количество моделей в структуре ЯМР = 30.

На рис.1 показано наложение структур, полученных обоими методами: РСА структура показана голубым, зеленым — одна (слева) или все (справа) модели ЯМР структуры. Видно, что в целом укладки структур похожи; значительные отличия видны в подвижных петлях и на концах структур.

Рис. 1. Наложение структур, полученных методами РСА (показано голубым) и ЯМР (показано зеленым)

Будем считать, что между донором и акцептором протона есть водородная связь, если расстояние между ними не превышает 3,5 Å.

Для анализа были выбраны 3 водородные связи: остовная в альфа-спирали (рис. 2), водородная связь между остатками боковых цепей, не выходящая на поверхность (рис. 3) и водородную связь остатков в петлях, выходящую на поверхность глобулы (рис. 4):

1) GLU`59(N)—3.0 Å—(O)LYS`55

2) THR`41(О)—3.3 Å—(О)TYR`23

3) LYS`9(N)—3.3 Å—(O)GLN`17, соответсвенно.

Рис. 2. Водородная связь между GLU`59(N) и (O)LYS`55; слева – общий вид структуры, справа - крупное изображение а.о., образующих связь; длина связи указана в Å

Рис. 3. Водородная связь между THR`41(О) и (О)TYR`23; слева – общий вид структуры, справа - крупное изображение а.о., образующих связь; длина связи указана в Å

Рис. 4. Водородная связь между LYS`9(N) и (O)GLN`17; слева – общий вид структуры, справа - крупное изображение а.о., образующих связь; длина связи указана в Å

Видно, что в ЯМР-структуре из рассмотренных водородных связей присутствует только связь между атомами в области с консервативной, жесткой структурой - альфа-спирали, однако всего в одной из 30 моделей. Связи между а.о. в подвижных участках белка не совпадают в РСА- и ЯМР-структурах.