Sctructure of biosynthetic protein Rd1NTF2_05 with long sheet (isolated from Escherichia coli)

Ниже представлен JMol-апплет, последовательно визуализирующий структуру белка Rd1NTF2_05 в нескольких формах:

Чтобы запустить скрипт, воспользуйтесь кнопкой "Start script", чтобы сменить форму - "Resume", остановить выполнение скрипта - "Pause".

Параметры водородных связей между остовными атомами во вторичной структуре
Имена атомов Длина связи (Å) Угол N-H-O (°)
Alpha helix
O(42ASP)-N(80LYS) 3.109 163.3
O(83LYS)-N(135THR) 2.872 161.3
O(666GLU)-N(712LYS) 2.911 159.8
Average 2.964 161.467
Beta-sheet
O(536ASP)-N(1831TYR) 2.85 160.5
O(1821LYS)-N(1525THR) 2.905 160.3
O(1045SER)-N(1208GLN) 2.914 157.3
Average 2.89 159.367
Вывод

Полученные средние значения примерно попадают в интервал от 2.85 до 2.95 Å, что соответствует нормальной длине водородной связи [1]. Значения углов водородных связей отличаюся от угла 180° не более чем на 40°.

Источники

1. E.N. Baker, R.E. Hubbard, Hydrogen bonding in globular proteins, Progress in Biophysics and Molecular Biology, Volume 44, Issue 2, 1984, Pages 97-179, ISSN 0079-6107, https://doi.org/10.1016/0079-6107(84)90007-5