Внутренности белков и макромолекулярных комплексов

ГИДРОФОБНОЕ ЯДРО

Белок в пространстве стремится принять наиболее удобную форму, с низкой свободной энергией. Поэтому радикалы аминокислот (гидрофобные) стремятся к объединению внутри структуры растворимых в воде белков. Между ними существуют гидрофобные взаимодействия и силы ван дер Ваальса. В результате чего внутри белковой глобулы формируется гидрофобное ядро. Я рассмотрела четыре наиболее крупных гидрофобных ядра данного белка. Мой белок, состоит из 1 цепи. При помощи сервиса СluD было найдено 23 гидрофобных ядра. Их число составило. Часть из них не больше нескольких аминокислотных остатков, но есть 4 довольно крупных. Для работы я взяла ядра, состоящие из 118, 294, 82 и 72 атомов при их общем количестве в 3019. То есть данные гидрофобные ядра занимают около 3,9%, 9,7%, 2,7% и 2,4% от белка. Всего же в молекуле гидрофобные ядра формируют 703 атома, что составлет 23,3% от общего числа атомов, то есть довольно много. При этом на выбранные 4 наиболее крупных гидрофобных ядра приходится 80,5% атомов от количества атомов гидрофобных ядер. Из этого можно сделаь вывод, что гидрофобные взаимодействия играют важную роль в поддержании структуры белка. На апплете представлены 4 наибольших гидрофобных ядра, а также выходы гидрофобного белка на поверхность глобулы.

ПЛОТНОСТЬ УПАКОВКИ АТОМОВ В ГИДРОФОБНОМ ЯДРЕ

Для исследования плотности упаковки атомов в гидрофобном ядре я взяла остаток фенилаланина PHE270, радикал которой входит в состав выбранного ядра. На расстоянии около 5 А выбранный аминокислотный остаток практически заслонен другими атомами, но и на расстояннии 7 А он проглядывается через окружение. Я измерила расстояния между соседними не связанными ковалентно атомами в белке и нашла среднее - 0.4 нм или 4 ангстремы. Для того,чтобы определить, можно ли поместить между соседними атомами гидрофобного ядра еще один атом, примем молекулу воды за атом кислорода c соответствующим диаметром 1.4+1.4=2.8 ангстрема. Таким образом, 4 - 2.8 = 1.2, что меньше диаметра молекулы воды, а значит она не поместится между атомами гидрофобного ядра.

Белок в комлексе с ДНК

На изображении комплекса белка с ДНК показан комплекс человеческой ДНК-полимеразы eta с ДНК. ДНК-полимераза — фермент, участвующий в репликации ДНК. Ферменты этого класса катализируют полимеризацию дезоксирибонуклеотидов вдоль цепочки нуклеотидов ДНК, которую фермент «читает» и использует в качестве шаблона. Тип нового нуклеотида определяется по принципу комплементарности с шаблоном, с которого ведётся считывание. Собираемая молекула комплементарна шаблонной моноспирали и идентична второму компоненту двойной спирали. ДНК-полимеразу считают холоферментом, поскольку для нормального функционирования она требует присутствия ионов магния в качестве кофактора. В отсутствии ионов магния о ней можно говорить как об апоферментe. ДНК-полимераза начинает репликацию ДНК, связываясь с отрезком цепи нуклеотидов. Комплексы белок - нуклеиновая кислота могут образовываться как в виде промежуточных , так и виде устойчивых соединений. Долгоживущие комплексы называеют нуклеопротеидами. Структура этих соединений поддерживается специфичными и неспецифичными взаимодействиями. В случае специфичного взаимодействия определённый участок белка связан с определенной нуклеотидной последовательностью. В этом случае вклад водородных связей максимален. При неспецифичном взаимодействии основопологающую роль в поддержании стабильности комплекса играет электростатическое взаимодействие отрицательно заряженных фосфатных групп полианиона нуклеиновой кислоты с положительно заряженными аминокислотными остатками белка.

Сайт NCBI

http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1s0u

http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=5kfo

https://ru.wikipedia.org/wiki/Нуклеопротеиды

https://ru.wikipedia.org/wiki/Дезоксирибонуклеиновая_кислота

https://ru.wikipedia.org/wiki/ДНК-полимераза