Фрагмент вторичной структуры

Фрагмент вторичной структуры
Работа с программой Rasmol
Исследовался фрагмент вторичной структуры белка OmpF, с 143-223 аминокислотный остаток.
Известно, что этот фрагмент представляет из себя бета-лист с 2-мя альфа-спиралями, одна с 143 по 146 а/к остаток. Другая - с 198 по 201.
Соответственно, вторичная структура будет разная. Справа показан паттерн водородных связей, за счет которых и строится вторичная структура

Паттерн водородных связей

Паттерн образования водородных связей в основной цепи в моем белке стандартный для бэта-листа. Первая отображенная связь между N(221) и O(184),
O(219)-N(186) N(219)-O(186)
O(217)-N(188) N(217)-O(188)
И т.д.
Итак мой паттерн – ( j,i) (i,j) (j+2,i+2) (i+2,j+2)
Он заканчивается на связи N(196)-O(209), так как начинается альфа-спираль.
Она короткая, и в ней сложно выделить паттерн, характерный для альфа-спирали, но есть что-то более-менее похожее.
N(201)-O(197) N(202)-O(198) N(203)-O(200)
В самом конце стандартный паттерн Бета-листа нарушается опять из-за альфа сперали.
Осталось отметить, что в этом фрагменте 4 бета-листа (антипараллельных).

Водородные связи в бета-листе

Ориентация Cb атомов

Атомы Сb ориентированы перпендикулярно бета-слою и торчат «наружу» для того, чтобы не мешать образованию связей.


На главную