Вторичная структура

1. Общее описание вторичной структуры белка 1XCO.

2. Элементы вторичной структуры.

Для исследования выбраны элементы вторичной структуры:

• Самая длинная α-спираль 175-192:A
• Самая длинная пара соседних антипараллельных β-тяжей 150-157:A и 160-165:А
• Самая длинная пара соседних параллельных β-тяжей 150-157:A и 189-193:A
• Петля, в которой полипептидная цепь круто разворачивается на 180^o 89-93:A

3. Свойства α-спирали(175-192:A)

• Вся цепь А в ленточной модели, самая длинная спираль ввыделена желтым цветом.


• Изображение α-спирали 175-192:A на белом фоне.


• Остов α-спирали 175-192:A представлен в толстой проволочной модели с раскраской по атомам.


• К предыдущему изображению добавлены Сβ атомы, представленные в виде красных шариков.

4. Свойства β-тяжа.

• Антипараллельные тяжи 150-157:A, 160-165:А и параллельные тяжи 150-157:A,289-293:A в ленточной модели


• Антипараллельные тяжи 150-157:A, 160-165:А и параллельные тяжи 150-157:A,289-293:A в проволочной модели с раскаской по атомам.



• К предыдущему изображению добавлены Сβ атомы, представленные в виде красных шариков.

• Cβ атомы располагаются перпендикулярно плоскости β-листа и чередуются, один вверх другой вниз.

5. Свойства реверсивного поворота.

• Реверсивный поворот в ленточной модели и структуры идущие до него и после.



• Реверсивный поворот в остовной модели.



• Реверсивный поворот в проволочной модели с раскраской по атомам.


Выбранный Cβ-поворот: Gly116Leu117Ala118Asp119
Водородный связей, способных "склеить" петлю нет.