Никель-зависимые гидрогеназы обратимо катализируют реакцию окисления молекулярного водорода с помощью железо-никелевого кластера, что отличает их от железо-зависимых гидрогеназ, у которых в активном центре содержится только железо. Ni-зависимые гидрогеназы играют важную роль в анаэробном метаболизме (в частности, у метаногенных архей), обеспечивая либо окисление водорода для получения энергии, либо, наоборот, удаляя избыток восстановительных эквивалентов.
| Характеристики | Информация |
|---|---|
| AC pfam | PF00374 |
| ID pfam | Nickel-dependent hydrogenase |
| #SEED | 124 |
| #All | 15k |
| #SW | 49 |
| #architectures | 26 |
| #3D | 177 |
| Taxonomy | |
| #eukaryota | 15 |
| #archaea | 1461 |
| #bacteria | 13273 |
| Информация | |
|---|---|
| Выравнивание seed | 124 последовательности, 705 колонок |
| Максимальный достоверный блок, включающие ВСЕ последовательности (МДБ-all) | Колонки 21-30 |
| 100% консервативные колонки в МДБ-all | 21:R, 23:C, 25:V, 26:C, 30:H |
| Максимальный достоверный блок, включающий НЕ ВСЕ последовательности. (МДБ-notAll) | Колонки 76-87, последовательности с 1 по 42 |
| 100% консервативные колонки в МДБ-notAll | Все колонки абсолютно консервативны |
| Участок выравнивания, в котором нет никаких достоверных подблоков, и потому маловероятно, что выравнивание на этом участке отражает ход эволюции. | Колонки 312-330 в последовательностях 1-12 |
Ссылка на проект в Jalview.
| Информация | |
|---|---|
| Доменная архитектура 1 | PF27537 - PF00374 |
| Белок с архитектурой 1 | P12636 |
| Доменная архитектура 2 | PF00374 - PF00374 |
| Белок с архитектурой 2 | Q00390 |
Согласно разделу "Domain Architectures" на странице домена в Pfam, последовательность белка P12636 с архитектурой PF27537 - PF00374 почти полностью, не считая небольшого участка на N-конце, аннотирована как домен PF00374, в то время как для белка Q00390 с архитектурой PF00374 - PF00374 рассматриваемому домену соответствуют 2 небольших участка около концов белка. При рассмотрении графика локального сходства можно заметить ту же картину; странно, что один домен (в случае первого белка) как будто разделяется на две части (в случае второго). Сайты связывания кластеров находятся около концов белка (см. иллюстрацию из статьи Alfano and Cavazza, 2020); вероятно, поэтому концевые участки значительно более консервативны, чем середина белка.