Пространственная структура белка

Практикум 3. Пространственная структура белка

Представленный белок – бета-метилмалонил-КоА дегидратаза из бактерии Chloroflexus aurantiacus J-10-fl. Асимметрическая единица состоит из 2 цепей (рис. 1), но биологическая единица данного белка – гомотример (рис. 2), как указано в базе данных PDB. Однако статья, описывающая получение этой структуры, опубликована не была, а в более ранней работе об этом белке заявлялось, что он является гомодимером.

В БД PDB указаны 2 цепи – A и B, но они идентичны и имеют одинаковый идентификатор Uniprot – A9WC34. Мутаций относительно референса нет, несколько остатков обозначены как модифицированные – это остатки селенометионина. Альфа-спирали и бета-листы представлены в белке примерно в равном количестве (рис. 3). В записи присутствуют малые молекулы (рис. 4) – вода (Water, HOH) и сульфат-ионы (Sulfate ion, SO4).

**Рис. 3.** Белок, покрашенный по типу вторичной структуры (красный - бета-листы, голубой - альфа-спирали).

**Рис. 4.** Сульфат-ион и аминокислоты, связывающие его.

В рассматриваемом белке присутствуют различные нековалентные взаимодействия - водородные связи между атомами остова белка (Рис. 5), между атомами боковых цепей аминокислот (Рис. 6), солевые мостики (Рис. 7), а также стекинг-взаимодействия (Рис. 8). Каждая из субъединиц белка содержит по 1 остатку цистеина, дисульфидные связи между ними не образуются (Рис. 9).

**Рис. 5.** Участок альфа-спирали, удерживаемый водородными связями между атомами остова.

**Рис. 6.** Водородная связь между атомами боковых цепей Asn-134 и Glu-138.

**Рис. 7.** Солевой мостик между Arg-27 и Asp-33.

**Рис. 8.** Стекинг-взаимодействие между Phe-244 и Phe-285.

**Рис. 9.** Общий вид биологической единицы с прорисованными остатками цистеина. Видно, что они находятся далеко друг от друга и не взаимодействуют.