Вторичная структура белка

THIS_BACSU (PDB ID 1TYG)

1) Общее описание вторичной структуры белка THIS_BACSU

Количество водородных связей	Количество α-спиралей	Количество β-тяжей	Количество бета-поворотов	Тип структуры	Комментарий
395	23	39	63	α+β	Белок относится к α+β белкам, так как в его структуре нерегулярно чередуются α-спирали и β-листы.

2) Исследование элементов вторичной структуры

В конкретно моём белке (THIS_BACSU) мало чего есть для исследования, поэтому я беру весь комплекс (THIS COMPLEX).

Для исследования выбраны элементы вторичной структуры:

Самая длинная α-спираль 315-336:A
Самая длинная пара соседних антипараллельных β-тяжей 105-106:A, 109-110:A
Самая длинная пара соседних параллельных β-тяжей 115-118:A, 303-306:A
β-поворот, в которой полипептидная связь разворачивается на 180° 254-267:A

Элементы вторичной структуры мы исследовали с помощью картинок, полученных при помощи скрипта (helix.spt).

1. Исследование самой длинной α-спирали 315-336:А

Паттерн водородных связей Н(i,i+4). Водородная связь между кислородом карбоксигруппы i-ого и азотом аминогруппы i+4-ого остатков (считая от N-конца).

Радикалы, которые начинаются с β-углеродов, торчат из спирали наружу:

2. Исследование самой длинной пары соседних антипараллельных β-тяжей 105-106:A, 109-110:A

β-углероды выходят перпендикулярно плоскости листа поочередно вверх и вниз:

Установить какой-либо паттерн нельзя, так как нет периодичности в образовании Н-связей.

3. Исследование самой длинной пары соседних параллельных β-тяжей 115-118:A, 303-306:A

4. Исследование β-поворота, в котором полипептидная связь разворачивается на 180° 254-267:A

Последовательность остатков: Gly254Ala255Ser256Pro257Ile258Gly259Ser260Gly261Gln262Gly263Ile264Leu265Asn266Pro267

В повороте имеется водородная связь, способная "скрепить" петлю: ALA255:A.O - LEU265:A.N, а так же несколько других, которые можно видеть на картинке.

Картинки для β-поворота получены с помощью скрипта (turn.spt).