Это асимметричный тетрадоменный металл-связывающий белок, относящийся к семейству бета-гамма кристаллинов. Каждый домен содержит две цепи с укладкой "греческий ключ" из бета-слоев.
Все восемь цепей одинаковые по последовательности; мутаций нет и модифицированных аминокислотных остатков нет
90 аминокислот: DVITVYKDCNYTGFSGGLTIGDYNLARLNSLGVLNDDISSLRITQG
YQAILYQDDNFGGASTVINSDNSCLNTTWNDKVSSIRVIANGTT
Укладка греческий ключ содержит четыре антипараллельных бета-тяжа и их линкерные петли, среди которых самая длинная соединяет первую и четвертую.
Белок работает с ионом кальция (CALCIUM ION, CA): он взаимодействует электростатически с отрицательно заряженными аминислотами
Видно, что ион кальция окружен депротонированными хвостами аспартатов (атомы кислорода показаны красным), серином и карбоксильными группами лизина и глутамина.
TITL 2 MOTIF FOR BINDING CALCIUM
Внутрибелковые взаимодействия
Это фрагмент "греческого ключа" с бета-тяжами, водородные связи возникают между цепями слоя.
В том же фрагменте нет водородных связей между боковыми остатками аминокислот (они находятся вне плоскости слоя), но ближе к линкерному участку водородные связи держат аргинин-83 (в качестве акцептора и донора соответственно) рядом с тирозином-52 и аспарагином-22.
Разноименные заряды слишком разнесены.
Дисульфидные связи представлены в каждой цепи между серином-9 и серином-70 (показано на примере цепи D).
Наименьшее расстояние между ароматическими кольцами - 6.5 ангстрем, это слишком много для образования стекинга.