Изображение контакта ADP с белком.

  На картинке выше приведены выделенные мною аминокислоты, связи, образуемые ими, и их длины в ангстремах. Видно, что водородные связи образуют:
1) атомы аденина: N–6 с О–атомами Ile209, Leu186; N–1 с NH Leu186, и N7 с NH Thr211.
  Эти взаимодействия объясняют невозможность NAGK использовать GTP или тем паче пиримидиновые основания.
2) атомы дифосфатной группы: с одним атомом α–фосфатной группы через молекулу воды связан с помощью –NH₂ группой Lys61; с О–атомами β–фосфатной группы связаны Lys217, и Gly11, причем хочу отметить возможность реализации дополнительных водородных связей с Lys8 через молекулу воды и дополнительной стабилизации конформации фосфорной группы за счет того же Lys217 с помощью дополнительных водородных связей с водой (так как координация кислорода тетраэдрическая, то такое замыкание цикла возможно: см. рис выше).
  Гидрофобные взаимодействия устанавливаются с Met214, выстилающим дно ADP–связывающего кармана.
  Особенно стоит отметить, что ADP фиксируется в высокоэнергетической син–конформации адениновое кольцо располагается над остатком рибозы). Поэтому практически все аминокислоты, удерживающие ADP, функционально значимы (возможно даже консервативны) и любая мутация может вызвать потерю связывания. Но все же я выделил наиболее и наименее значимые остатки.

Полное изображение контакта ADP с белком.
На рисунке показаны:
ADP (углеродный остов покрашен в голубой)
Аминокислоты, связывающие лиганд, покрашены в серый. Среди них:
Важные аминокислоты, лимитирующие связывание, чья замена может привести к потере связывания нуклеотида, выделены желтым;
Менее важные аминокислоты, чья замена мало повлияет на связывание ADP, выделены зеленым.