Вторичная структура

← Вернуться обратно

Общий вид структуры белка:
secondary structure overview

Белок относится к α+β белкам: в белке есть как участки с последовательно соединенными α-спиралями, так и чередование α-спиралей и β-листов.

Для исследования выбраны следующие элементы вторичной структуры:

Общий вид белка с подсвеченной α-спиралью:
highlighted helix

Только α-спираль:
helix only

Остов α-спирали с водородными связями:
helix backbone
Паттерн водородных связей: H(k.O, 4+k.N) при k = 165..185.

α-спираль и Cβ-атомы (красные шарики):
helix backbone & cbeta
Все Cβ-атомы расположены снаружи спирали и направлены в сторону N-конца.

Скрипт, выводящий изображения α-спирали, можно загрузить здесь.

Параллельные β-тяжи с водородными связями:
sheet backbone

Параллельные β-тяжи с водородными связями и Cβ-атомами:
sheet backbone & cbeta

Антипараллельные β-тяжи с водородными связями:
sheet backbone

Антипараллельные β-тяжи с водородными связями и Cβ-атомами:
sheet backbone & cbeta

Для β-тяжей характерна следующая закономерность в расположении Cβ-атомов: атомы, выходящие из плоскости листа и уходящие за плоскость чередуются, причем соседние атомы β-тяжей ориентированы в одну сторону.

β-поворот на 180°:
beta turn
beta turn
Поворот образован аминокислотными остатками Asp151 Lys152 Asp153. Водородная связь отсутствует.