Программы DSSP и HBplus

1. С помощью программы DSSP определяем вторичную структуру белка с PDB-кодом 1A40. Белок состоит из одной цепи А.
   Выдача программы - в файле 1a40.dssp. H отмечены альфа-спирали, E - бета-тяжи.
   В таблице ниже сведены данные программы DSSP и данные полей HELIX и SHEET в PDB-файле. Цветом выделены различия в приведенных данных.

   HELIX		SHEET
   DSSP	PDB	DSSP	PDB
   13..27	13..27	3..8	3..8
   38..46	38..46	30..35	30..35
   61..67	61..67	52..55	52..55
   97..105	97..105	69..83	69..73, 76..78, 79..83
   114..119	114..119	94-95	---
   140..152	140..152	131..135	131..135
   154..159	154..159	172..174	172..174
   176..186	176..186	190..195	190..195
   196..200	196..202	205-206	---
   221..227	221..228	208..210	---
   267..283	267..283	216-217	---
   285..290	285..291	253..261	253..255, 257..261
   298..311	298..311	263-264	---
   		294-295	---
   		313-314	---

   Видно, что альфа-спирали определены почти одинаково, отличия в 1-2 аминокислотных остатках, без разрывов.
   Только 6 бета-тяжей определены одинаково, 7 бета-тяжей были определены DSSP, но не указаны в PDB-файле, остальные в PDB-файле отмечены как отдельные бета-тяжи, программа DSSP определяет их как один.

2. С помощью PyMOL было создано изображение белка(цепи А) в остовной модели.
   Скрипт можно посмотреть здесь.

   
   Изображение белка PSTS_ECOLI.
   Вторичная структура: альфа-спирали показаны коричневым цветом, фиолетовым - бета-тяжи,
   розовым - остатки, углы &phi которых принимают положительные значения, зеленым - неструктурные участки.

   В выдачи программы есть колонка PHI, в которой приведены значения углов &phi для каждого аминокислотного остатка.
   В файле aa.list перечислены остатки, имеющие положительные значения угла &phi(всего 21).

   Как и следовало ожидать, в основном это остатки глицина, при этом все остатки, кроме глицина 77 и 8, расположены в неструктурных участках белка; глицины 77 и 8 попадают в бета-тяжи; также встречаются аспарагиновая(1) и глутаминовая(1) кислоты, аспарагин(3).

3. Программой HBPlus определили водородные связи в данной записи:

   hbplus 1a40.pdb

   
   Результат работы программы в файле 1a40.hb2. Файл содержит информацию о доноре, акцепторе электронной пары, длине водородной связи и др.

   Примеры водородных связей:

   a) стабилизирующих вторичную структуру:
   выбран участок цепи 1-35. На представленном ниже рисунке изображены водородные связи как в альфа-спирали, так и в бета-тяже.

   
   Участок цепи 1-35.

   
   b)между боковыми цепями аминокислотных остатков

   
   Участок цепи 134-137.

   
   c) между боковой цепью одного остатка и остовным атомом другого

   
   Участок цепи 139-141.

   
   d) между белком и фосфат-ионом(показаны некоторые связи лиганда с белком)

   
   Участок цепи 10-11, 139-140.

   
   e) водяные мостики