В этом практикуме с помощью программы JMol необходимо было визуализировать
структуру определённого белка (в моём случае это известный зелёный флюоресцирующий белок (GFP), полученный из
медузы Aequorea victoria) и рассмотреть водородные связи в различных структурных
составляющих этого протеина, а именно в альфа-спиралях и бета-слоях.
Ниже можно увидеть визуализацию белка с разных ракурсов и с разными параметрами. Текст скрипта для визуализации можно найти
здесь
| Названия атомов | Длина связи (Å) | Угол N-H-O (°) |
| Бета-листы | ||
| N(GLU 111) - O(ARG 122) | 2.91 | 159.2 |
| N(ARG 109) - O(GLU 124) | 3.07 | 167.3 |
| N(LYS 113) - O(VAL 120) | 2.97 | 156.2 |
| Альфа-спирали | ||
| N(MET 88) - O( LYS 85) | 3.02 | 161.4 |
| N(SER 86) - O(ASP 82) | 3.31 | 148 |
| N(ALA 87) - O(PHE 83) | 3.18 | 141.3 |
Среднее значение длины водородной связи оказалось равным:
для альфа-спиралей - 3.17Å
для бета-листов - 2.98Å
Полученные значения совпадают с имеющимися представлениями о водородной связи, согласно которым её длина равна (2.6 ± 0.5)Å.
Средний угол водородной связи:
Для альфа-спиралей - 150.2°
Для бета-листов - 160.9°
Полученные значения также попадают в интервал, соответствующий обычному углу водородной связи, а именно 180±40°.