Практикум 3-5



Структура в целом


Макромолекула является гипотетическим белком TA0289. Это гомодимер, т.е. белок состоит из двух идентичных по аминокислотному составу полимерный цепей (A и В)

В структуре преобладают α-спирали

Рис. 1. Общий вид белка
Рис. 2. Вторичная структура белка, розовым обозначены α-спирали, бежевым β-слои

Отдельные цепи


Белок принадлежит архее Thermoplasma acidophilum. TA0289 представляет собой димер из идентичных субъединиц. Два домена CBS соединяют две цепи, два домена цинковой ленты расположены по разные стороны комплекса. Четыре аминокислоты цистеина в каждой цинковой ленте координируют атом железа, показанный здесь ярко-розовым цветом

Функция белка до конца не изучена, но при очистке TA0289 приобретает красновато-фиолетовый цвет, это обусловлено связыванием ионов железа. Это похоже на белок рубредоксин, который содержит аналогичный участок связывания железа и при очистке приобретает такой же цвет. Так что исследователи предполагают, то белок TA0289 так же как и рубредоксин участвать в переносе электронов в биологических системах.

PDB id: 2qh1

UniProt id: Q9HLD9

Мутации: имеется одна мутация относительно UNIPROT в 129 аминокислоте: в UNIPROT стоит серин, а в PDB - пролин. Модифицированных аминокислотных остатков нет.


Малые молекулы


Последовательность содержит 2 малых молекулы: хлорид-ионы ( FE(II) ION, FE2)

Ссылки на файлы с соответствующими строками из PDB: ионы железа

Рис. 3. Белковое окружение иона железа в радиусе 5 ангстрем

Взаимодействия между аминокислотными остатками


Водородная связь между атомами остова белка.

Рис. 4.
Рис. 5.

Водородная связь между атомами боковых радикалов.

Рис. 5.
Рис. 5.

Солевые мостики

Рис. 6.

Цистеины находятся далеко друг от друга, дисульфидных мостиков не образуют

Рис. 7. Все цистеины

Стекинговые взаимодействия

Рис. 8.