Разметка вторичной структуры, выделение доменов.

Задание 1. Знакомство с укладками.

В этом задании для работы нам были даны 10 записей PDB, которые демонстровали
не более 40% попарного сходства. Данные записи были выровнены по 1a3gA01 (рисунок 1).

Рисунок 1. 10 исходных структур, которые были выровнены по 1a3gA01 (окраска deepteal).

В целом, структуры накладываются довольно хорошо. Кардинальных отличий я не заметила.
Однако при совмещении альфа спирали структур 3cebA01 и 3qqmA01 немного смещены относительно
других (рисунок 2). Также нужно заметить, что в некоторых местах (например рисунок 3) у нескольких
структур показаны бета-тяжи, тогда как у остальных структур их нет.
Еще можно отметить, что у у всех структур петли в основном расположены по-разному.

Рисунок 2. Смещенные альфа-спирали структур 3cebA01 (окраска
salmon) и 3qqmA01 (окраска darksalmon).

Рисунок 3. Наличие схожих бета тяжей у структур 5u3fB01 (окраска
raspberry), 4dqnA01 (окраска warmpink) и отличающихся
бета-тяжей у структуры 1a3gA01 (окраска deepteal).

Задание 2. Работа с разметкой вторичной структуры в ручном режиме.

В данном задании мы сравнивали участок структуры двух белков.
Для сравнения были выбраны участки с бета-тяжами структур 1a3gA01, 1i2kA01 (рисунок 4).
В целом данные участки довольно схожи, однако в структуре 1a3gA01 у части верхнего
тяжа не приписана определенная вторичная структура.

Рисунок 4. Бета-тяжи структур 1a3gA01 (окраска deepteal), 1i2kA01 (окраска paleyellow).

Рассмотрим вторичную структуру (рисунки 5, 6).

Рисунок 5. Вторичная структура 1a3gA01.

Рисунок 6. Вторичная структура 1i2kA01.

В целом, на мой взгляд у обеих структур разметка вплоне реалистичная.
Однако у структуры 1a3gA01 явно не хватает связи между кислородом GLY-38 и азотом ARG-97 (из-за углов и большого расстояния).
И это происходит как раз на участке без определенной вторичной структуры.
Также можно заметить, что у структуры 1i2kA01 (окраска paleyellow) нижний бета-тяж короче, чем у структуры 1a3gA01 (окраска deepteal).

Подводя итог могу сказать, что PyMOL справился со своей задачей и сделал верную разметку.

Задание 3. Работа с разметкой вторичной структуры в автоматическом режиме.

Здесь нам нужно было расчитать склонности каждого типа аминокислоты образовывать тот или
иной тип вторичной структуры (amino acid secondary structure propensity).

Для всех десяти последовательностей с помощью dssp была сгенерирована разметка вторичной структуры.
После обработки данных по формуле P_ik = (n_ik/n_i) / (N_k/N) были расчитаны склонности и записаны в таблицу:

Таблица 1. Склонности каждого типа аминокислоты образовывать тот или
иной тип вторичной структуры.

По нашим данным можно сказать, что:

Заметно чаще образует альфа-спирали глутамин и гистидин.
Заметно чаще образует бета-листы цистеин и изолейцин.
Заметно чаще образует петли глицин и пролин.

Вернуться на главную страницу