Построил в PyMOL командой align три совмещения следующих структур: цепи A из записи 1HY0 и цепи A из записи 1I0A.

Алгоритм CATH выделяет три домена в данной цепи, которые были совмещены:

1) 27-123 , 195-234

RMS = 0.371 (773 to 773 atoms)

2) 124-194 , 235-364 , 437-463

RMS = 0.409 (1371 to 1371 atoms)

3) 365-436

RMS = 0.527 (449 to 449 atoms)

На данных картинках видно консервативность доменов пространственной структуры цепи А двух белков, это видно и из RMS, которое в 3 случаях мало, что говорит о большой схожести пространственных структур.

Построил программой PDBeFOLD (она же SSM) структурное выравнивание цепи A из 1AKH и цепи A из 1W0T:

>akh:A
----ISPQARAFLEEVFRRKQSLnskEKEEVAKKCg---ITPLQVRVWFINKRMRs

>w0t:A
krqaWLWEEDKNLRSGVRKYGEG---NWSKILLHYkfnnRTSVMLKDRWRTMKKL-

По данному выравниванию с помощью сервиса Geometrical core найшел геометрические ядра с порогом 2 Å.

Совместил в PyMOL командой pair_fit структуры по CA-атомам, входящим в геометрическое ядро.

RMS = 0.406 (15 to 15 atoms) данного совмещения мал, что говорит о высокой схожести цепи данных двух белков

Сравнил с результатом команды align.

RMS = 6.198 (161 to 161 atoms) Высокий RMS говорит о плохом совмещении цепей.

Сравнил с результатом экспериментальной команды super.

RMS = 2.186 (192 to 192 atoms)

RMS данного совмещения меньше, чем при команде align, но выше чем через построение через геометрические ядра.