Торсионные углы

 

При исследовании белка была составлена карта Рачамандрана,

отображающая разрешённые значения торсионных углов:
Карта Рачамандрана для всего белка

Диаграмма распространения углов phi и psi во всей полипептидной цепи А белка показывает, что основная вторичная структура

в цепи - альфа-спирали (скопление точек в районе phi = - 68, psi = - 40);

Углы, соответствующие бета-тяжам (точки в районе phi = -120,
psi = 140).

Карта Рачамандрана для α-спирали(327-338:A)

Из диаграммы видно, что все атомы альфа-спирали имеют очень похожие сочетания значений углов фи и пси.

Эти сочетания характерны именно для альфа-спиралей вторичной структуры белка.

Средние значения торсионных углов в выбранной альфа-спирали белка: Phi = -45;psi = -60.
 

© Замараев Алексей