На левом рисунке ниже показаны модели двух структур: 1BVH (полученная ЯМР, розовая) и 1PHR (полученная РСА, оранжевая). Видно, что все альфа-спирали и бета-слои накладываются друг на друга неплохо, но макро-различия между структурами все равно вполне заметные: альфа-спирали находятся немного под разными углами, при этом есть маленький участок справа внизу, который в 1PHR трактуется как спираль, а в 1BVH - просто как участок линкера. И бета-слои, и альфа-спирали в 1PHR в среднем чуть-чуть длинее, чем в 1BVH. Вероятно, это обусловлено тем, что ближе к концам этих упорядоченных структур подструктуры 1BVH сходятся хуже, чем в середине. Положения длинных линкеров в структурах различаются довольно сильно: линкеры в 1PHR далеки не просто от усредненной структуры 1BVH, но и даже от крайних ее подструктур. Сильно различаются положения концов белковой цепи, особенно того, который представляет из себя более длинный линкер (это N-конец). Этот конец не полностью присутствует в 1PHR, а в подструктурах 1BVH его положение сильно различается, наверное, потому что он более подвижный.

Микро-различия этих двух структур определить сложнее. Тем не менее я попыталась, и мне кажется, что структуры склонны не совпадать больше в местах, где есть аминокислоты с полярными или заряженными боковыми цепями (хотя это не всегда так) (правый рисунок). Если это действительно так, то сказать, почему это так, опять же, трудно. Возможно, дело даже в том, что полярные и заряженные аминокислоты в среднем имеют бОльшие боковые цепи, и для совпадения структур критичен этот фактор.

Вот scatter plot, который у меня получился:

На глаз кажется, что зависимости нет, а линия тренда показывает небольшую положительную корреляцию между подвижностью молекулы, о которой мы судим по В-фактору РСА модели, и "несходимостью" моделей, полученных ЯМР, о которой мы судим по RMSF. Но этой линии тренда едва ли можно верить, так как видно, что для больших значений В-фактора данных очень мало.

В таблице ниже представлена вся информация о выбранных мной трех водородных связях.

II структура и положение в глобуле	Между атомами остова альфа-спирали, в глобуле	Между атомами боковых радикалов в альфа-спирали, в глобуле	Между боковым радикалом и остовом остатков петли, на поверхности глобулы
Между какими остатками	ASN`95 и LEU`99	ARG`27 и GLU`23	LYS`123 и PRO`121
Между какими группами	=О и -NH	-NH2 и -OH	-NH2 и =О
Расстояние в РСА модели	3 Å	2.8 Å	3 Å
В каком числе (и %) моделей ЯМР есть связь	1 (6.7%)	0	0
Минимальное значение расстояния среди моделей ЯМР	3.5 Å	5.5 Å	5.0 Å
Максимальное	7.3 Å	13.0 Å	10.8 Å
Медианное	4.2 Å	8.4 Å	9.3 Å
Изображение
Комментарии	Видно, что часть структур ЯМР имеют совсем другую конформацию и никак не могут образовать связь. Только одна модель ЯМР, похоже, образует слабую водородную связь между этими атомами. Поэтому неудивительно, что этот участок цепи в ЯМР модели даже не трактуется, как альфа-спираль.	Здесь модели ЯМР больше похожи друг на друга, но все равно во всех них остатки находятся далековато для образования водородной связи.	На поверхности глобулы (в петлях) модели ЯМР и РСА меньше всего совпадают, возможно, в том числе из-за большей подвижности петель. Между этими остатками также ни одна модель ЯМР не образует связь.