На рисунке ниже представлены все 10 структур, выровненные с помощью super по 3b82A06 (она здесь ярко зеленая). Можно сказать, что все эти структуры имеют схожий паттерн вторичной структуры, как минимум 2 альфа-спирали и один бета-лист. Но при этом многие структуры имеют уникальные элементы вторичной структуры, а «консервативные» элементы во всех структурах немного различаются.

На рисунке выше фигурной скобкой показана альфа-спираль, которую я решила рассмотреть для пары pdb 3b82A06 и 3ui3A02. Видно, что разметка для двух белков в этом месте не совпала: альфа-спираль для 3b82A06 (зеленый) короче.

На этих двух рисунках данная альфа-спираль показана подробно, с водородными связями между атомами остова. Видно, что спираль слева на всем протяжении ведет себя как обычная, уважающая себя и других, альфа-спираль. А у спирали справа на левом конце структура нарушена, соответственно, и водородные связи не образуются правильно. То есть такая разметка вторичной структуры оправдана.

Нужно сказать, что никаких проблем типа деления на ноль при вычислении склонностей у меня не возникло, поэтому я не использовала псевдокаунты. Заметно чаще образуют альфа-спирали, чем бета-листы или петли: лизин, триптофан. Бета-листы, чем остальное: тирозин, фенилаланин, треонин, цистеин. Петли, чем остальное: глицин и пролин. При этом самые явные различия во встречаемости - у аминокислот, характерных для бета-листов. Похоже, для альфа-спиралей и петель менее критичен аминокислотный состав.