Метка поля | Содержание | |
---|---|---|
Код(ы) доступа ("Accession number") | AC | P40871 |
Идентификатор записи в БД | ID | DHBE_BACSU |
Название (краткое описание) белка | DE |
RecName: Full=2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase; EC=6.3.2.-; AltName: Full=Dihydroxybenzoic acid-activating enzyme; |
Дата создания документа | DT |
01-FEB-1995, integrated into UniProtKB/Swiss-Prot. |
Дата последнего исправления аннотации | DT | 11-JAN-2011, entry version 84. |
Число публикаций, использованных при создании документа | RN | 4 |
Журнал и год самой поздней публикации | RL | Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99:12120-12125(2002). |
Ключевые слова | KW | 3D-structure; ATP-binding; Complete proteome; Cytoplasm; Ligase; Nucleotide-binding. |
Что содержит поле комментариев? | CC |
FUNCTION: Activation of the carboxylate group
of 2,3-dihydroxy-benzoate (DHB), via ATP-dependent
PPi exchange reactions, to the acyladenylate. PATHWAY: Siderophore biosynthesis; bacillibactin biosynthesis. SUBCELLULAR LOCATION: Cytoplasm (Potential). SIMILARITY: Belongs to the ATP-dependent AMP-binding enzyme family. ------------------------------------------------------ Copyrighted by the UniProt Consortium, see http://www.uniprot.org/terms Distributed under the Creative Commons Attribution-NoDerivs License ------------------------------------------------------ Тут у нас: функция, в каком метаболическом пути участвует, где в клетке находится, к какому семейству белков относится, между пунктирными линиями про копирайт и лицензию. |
Идентификаторы записей PDB | DR |
1MD9 1MDB 1MDF |
так как функция DhbE состоит в активиации этой самой АТФ
карбоксильной группы 2,3-дигидроксибензоата.
См. комметнарии(CC), 1 строчка.
Запрос | Число записей в SwissProt | Число записей в TrEMBL |
---|---|---|
"2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase" | 4 | 322 |
"Dihydroxybenzoic acid-activating enzyme" | 4 | 7 |
"ec:6.3.2.-" | 4854 | 15513 |
"ec=6.3.2.-" and "Dihydroxybenzoic acid-activating enzyme" | 2 | 6 |
Метка поля | Белок 1 | Белок 2 | |
---|---|---|---|
Первый код доступа | AC | P40871 | P10378 |
Идентификатор последовательности в БД | ID | DHBE_BACSU | ENTE_ECOLI |
Название (краткое описание) белка | DE | RecName: Full=2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase; EC=6.3.2.-; AltName: Full=Dihydroxybenzoic acid-activating enzyme; |
RecName: Full=Enterobactin synthase component E;
AltName: Full=Enterochelin synthase E; Includes: RecName: Full=2,3-dihydroxybenzoate-AMP ligase; EC=2.7.7.58; AltName: Full=Dihydroxybenzoic acid-activating enzyme; Includes: RecName: Full=S-dihydroxybenzoyltransferase; EC=2.3.1.-; |
Дата создания документа | DT | 01-FEB-1995, integrated into UniProtKB/Swiss-Prot. | 101-JUL-1989, integrated into UniProtKB/Swiss-Prot. |
Дата последнего исправления аннотации | DT | 08-FEB-2011, entry version 85. | 108-FEB-2011, entry version 102. |
Название организма | OS | Bacillus subtilis. | Escherichia coli (strain K12) |
Классификация организма (список таксонов) | OC | Bacteria; Firmicutes; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus. | Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia. |
Длина последовательности | SQ, ID тоже | 539 AA | 536 AA |
Молекулярная масса белка | SQ | 59928 MW (MW - molar weight, видимо, в Да.) | 59112 MW |
Число публикаций, использованных при создании документа | RN | 4 | 7 |
Журнал и год самой поздней публикации | RL | Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99:12120-12125(2002). | Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006). |
Описание вторичной структуры | FT | вот тут | нет |
Ключевые слова | KW | 3D-structure; ATP-binding; Complete proteome; Cytoplasm; Ligase; Nucleotide-binding. | Acyltransferase; ATP-binding; Complete proteome; Enterobactin biosynthesis; Ligase; Multifunctional enzyme; Nucleotide-binding; Transferase. |
Темы, освещённые в комментариях | CC | FUNCTION, PATHWAY, SUBCELLULAR LOCATION, SIMILARITY функция, метаболический путь, внутриклеточная локализация, к какому семейству ферментов принадлежит |
FUNCTION: Activates the carboxylate group of 2,3-dihydroxy-
benzoate (2,3-DHB), via ATP-dependent PPi exchange reactions, to
the acyladenylate. Then, catalyzes the acylation of holo-EntB with
2,3-DHB adenylate, preparing that molecule for amide bond
formation with L-serine. CATALYTIC ACTIVITY: ATP + 2,3-dihydroxybenzoate = diphosphate + (2,3-dihydroxybenzoyl)adenylate. CATALYTIC ACTIVITY: (2,3-dihydroxybenzoyl)adenylate + holo-entB = adenosine 5'-monophosphate + acyl-holo-entB. PATHWAY: Siderophore biosynthesis; enterobactin biosynthesis. SUBUNIT: Proteins EntB, EntD, EntE, and EntF form a multienzyme complex called enterobactin synthase. SIMILARITY: Belongs to the ATP-dependent AMP-binding enzyme family. EntE subfamily. ------------------------ функция, каталитическая активность, метаболический путь, из каких субъединиц состоит мультиферментный комплекс, к какому семейству ферментов принадлежит |
Особенности последовательности | FT | CONFLICT 360 360 Y -> I (in Ref. 3; AAA79759) | CONFLICT 369 378 DAEGNPLPQG -> ECRRKSTAAR (in Ref. 1; CAA33158). |
Идентификаторы записей PDB | DR |
1MD9 1MDB 1MDF | нет |
Видимо, авторы описания считают её более важной, так как в DE оба раза он отнесён к трансферазам.
Оба белка входят в состав мультиферментного комплекса энтеробактинсинтазы и обладают одинаковой каталитической активностью: активацией дигидроксибензоата.
Молекулярные массы очень близки.
Несмотря на относительно далёкое родство B. subtilis и E. coli, можно сделать предположение о гомологии DhbE и EntE.
На DhbE из B. subtilis также похож VibE - белок холерного вибриона. Он не обладает дополнительной трансферазной активностью, как EntE, но в отличие от DhbE является трансмембранным белком.
Информация: