Данный белок является ферментом 7-карбокси-7-деазагуанинсинтазой. Он относится к суперсемейству радикальных S-аденозил-отрицательным ферментов. Ферменты этого суперсеймества осуществляют катализ за счет реакции восстановительного расщепления S-аденозилметионина (SAM). Отличительным признаком суперсемейства является наличие консервативного сайта CxxxCxxC. Три цистеина координируют железосерный кластер [4Fe-4S], четвертый атом железа связывает альфа-аммино- и альфа-карбоскигруппы SAM. В результате восстановительного расщепления SAM образуется 5-деоксиаденозил радикал, который и осуществляет дальнейшие структурные изменения в молекулах субстрата.
7-карбокси-7-деазагуанинсинтаза катализирует превращение 6-карбокси-5,6,7,8-тетрагидроптерина в 7-карбокси-7-деазагуанин, который является участником большого количества биохимических путей. В процессе катализа 5-деоксиаденозил радикал отщепляет водород от 6 атома углерода в кольце 7-карбокси-7-деазагуанина, что инициирует отщепление от цикла 5 атома азота в виде молекулы аммиака [1].
Данный белок был выделен из бактерии Burkholderia multivorans. Бактерия относится к грам-отрицательным, неспорообразующим бета-протеобактериям. Многие виды, принадлежащие к этому роду используюются в биотехнологии, например, для ускорения процессов разложения органики. Некоторые штаммы Burkholderia multivorans патогенны и могут вызывать заболевания легких [2].
| Поле | Содержание поля | Информация |
|---|---|---|
| ID | Идентификатор | QUEE_BURM1 |
| AC | Код доступа | A0A0H3KB22 |
| DE | Рекоммендуемое название | 7-карбокси-7-деазагуанинсинтаза |
| DR EMBL | Идентификаторы EMBL |
CP000868 AP009385 |
| DR PDB | Идентификаторы PDB |
4NJG 4NJH 4NJI 4NJJ 4NJK |
| SQ (AA) | Длина в аминокислотах | 210 |
| SQ (MW) | Молекулярная масса в дальтонах | 23148 |
Структура белка определенв полностью. Белок представлен гомодимером. В структуре преобладают альфа-спирали и бета-слои, также присутствует один поворот. В структуре присутствуют 3 сайта связывания субстрата, 4 сайта связывания ионов металлов (3 сайта для железосерного кластера, 1 для магния), а также сайт для связыавния S-аденозил-метионина.
Запрос: "7-carboxy-7-deazaguanine synthase"
В UniProt существует 24501 белок с таким названием, что говорит о том, что он является достаточно часто встречающимся.
Запрос: "7-carboxy-7-deazaguanine synthase" taxonomy:bacteria
Большая часть структур данного делка в UniProt выделена из бактерий: 22818.
Запрос: "7-carboxy-7-deazaguanine synthase" NOT taxonomy:bacteria
Запрос: "7-carboxy-7-deazaguanine synthase" taxonomy:archaea
Белков, выделенных не из бактерий в UniProt оказалось 1683, из них происходят из архей 1514.
Запрос: "7-carboxy-7-deazaguanine synthase" taxonomy:eukaryota
По информации UniProt 11 белков было выделено из эукариот, среди каоторых, есть представители одноклеточных эукариот, красных водорослей, насекомых и высших растений.
Запрос: cofactor:(chebi:"[4Fe-4S] cluster [49883]") cofactor:(chebi:"S-adenosyl-L-methionine [59789]")
Имеют те же кофакторы, что и данный белок 23073 белков, при этом видно, что не все 7-карбокси-7-деазагуанинсинтазы имеют этот набор кофакторов.
Запрос: cofactor:(chebi:"[4Fe-4S] cluster [49883]") cofactor:(chebi:"S-adenosyl-L-methionine [59789]") NOT "7-carboxy-7-deazaguanine synthase"
За исключением 7-карбокси-7-деазагуанинсинтазы этим набором кофакторов обладает 6 ферметов, все из них происходят из бактерий.
UniRef100. ID кластера: UniRef100_A0A0H3KB22. В кластере данного белка найдено 3 полностью идентичных последовательности. Исследуемый белок является референсным для данного кластера (единственная последовательность из всего кластера, находящаяся в базе Swiss-Prot). 1 белок из базы TrEMBL и 1 из UniParc. Все относятся к бактерии Burkholderia multivorans и являются ферментом 7-карбокси-7-деазагуанинсинтазой. Сидом (наиболее длинная последовательность) является белок с идентификатором A0A0H3KB22 длиной 230 а.к.
UniRef90. ID кластера: UniRef90_A0A0H3KB22. В данном кластере найдено 400 последовательностей. Исследуемый белок является референсным для данного кластера (единственная последовательность из всего кластера, находящаяся в базе Swiss-Prot). 258 белков из базы TrEMBL и 141 из UniParc. Все найденные последовательности являются ферментом 7-карбокси-7-деазагуанинсинтазой. Сидом (наиболее длинная последовательность) является белок с идентификатором UPI0003D6D8A9 длиной 230 а.к.
UniRef50. ID кластера: UniRef50_A0A0H3KB22. В данном кластере найдено 450 последовательностей. Исследуемый белок является референсным для данного кластера (единственная последовательность из всего кластера, находящаяся в базе Swiss-Prot). 276 белков из базы TrEMBL и 173 из UniParc. Все найденные последовательности являются ферментом 7-карбокси-7-деазагуанинсинтазой. Сидом (наиболее длинная последовательность) является белок с идентификатором A0A5Q4GLI1 длиной 272 а.к.
По запросу "Burkholderia multivorans (strain ATCC 17616 / 249)" было найдено 2 протеома. Для дальнейшего анализа был взят протеом с proteome id UP000008815, который является референсным для данного вида. Он содержит 6040 белков, 340 (5,6%) из которых из базы Swiss-Prot, 5700 из TrEMBL. Из этих белков 1596 (26,4%) являются ферментами (поисковый запрос: ec:* AND organism:"Burkholderia multivorans (strain ATCC 17616 / 249) [395019]" AND proteome:up000008815) , 1162 (19,2%) располагаются в мембране (поисковый запрос: annotation:(type:transmem) AND organism:"Burkholderia multivorans (strain ATCC 17616 / 249) [395019]" AND proteome:up000008815). В качестве третьей функциональной группы были выбраны белки, имеющие в качестве кофактора железосерный кластер (cofactor:(chebi:"Fe4S4 iron-sulfur cluster [64607]") AND organism:"Burkholderia multivorans (strain ATCC 17616 / 249) [395019]" AND proteome:up000008815), их оказалось 45 (0,74%).
В качестве референсного протеома был взят референсный протеом бактерии Bacillus subtillis (штамм 168), этот вид является модельным организмом, на нем проводится много различных исследований, предпологается, что его протеом должен иметь значительную часть хорошо аннотированных белков. Id протеома UP000001570, содержит 4260 белков, из которых 4191 (98,4%) из базы Swiss-Prot, 79 из Tremble. 1529 (36,0%) белков являются ферментами (ec:* AND organism:"Bacillus subtilis (strain 168) [224308]" AND proteome:up000001570), 996 (23,4%) белков расположены в мембране (annotation:(type:transmem) AND organism:"Bacillus subtilis (strain 168) [224308]" AND proteome:up000001570), 41 (0,96%) белок содержит в качестве кофактора железосерный кластер (cofactor:(chebi:"Fe4S4 iron-sulfur cluster [64607]") AND organism:"Bacillus subtilis (strain 168) [224308]" AND proteome:up000001570).
Как и ожидалось протеом Bacillus subtillis содержит значителньно больше белков из базы Swiss-Prot, что говорит о большей изученности этого протеома. Доли функциональных групп отличаются (у Bacillus subtillis все показатели выше), что может объясняться естественными различиями двух данных видов или же тем фактом, что протеом Bacillus subtillis аннотирован более качественно.