Для работы был выбран белок ацилтрансферазы PagP, находящаяся во внешней мембране некоторых патогенных бактерий.
Структура белка была расшифрована при помощи ЯМР (PDB ID: 1mm4) и РСА (PDB ID: 1thq). ЯМР структура содержит 20 моделей, разрешение структуры 1thq составляет 1,9Å. Для сравнение структур были выбраны 3 водородные связи (между донором и акцептором менее 3,5Å):
Рис.1. Водородная свезь в бета-листе (между LEU`128/O и GLY`106/N)
между боковыми цепями в ядре белка (ARG`158/NH1 - GLN`139/OE1) (Рис.2);
Рис.2. Водородная связь между боковыми цепями в ядре белка (ARG`158/NH1 - GLN`139/OE1)
в петле, выходящей на поверхность глобулы (ASP`98/OD1 - ASN`100/ND2) (Рис.3).
Рис.3. Водородная связь в петле, выходящей на поверхность глобулы (ASP`98/OD1 - ASN`100/ND2)
Далее были посчитаны расстояния между приведенными выше дононарами и акцепторами водородной связи во всех 20 моделях структуры ЯМР. Результат можно посмотреть здесь hbond.xlsx. В результате, во всех 20 моделях структуры ЯМР присутствует водородная связь внутри бета-листа (медиана длины связи 3,146Å). В 15% (в 3 из 20) случаев присутствует водородная связь между боковыми цепями (медиана длины связи 5,772Å). Ни в одной модели не найдена водородная связь в петле на поверхности глобулы (медиана длины связи 7,669Å). В случае ЯМР, белок находится в растворе и может принимать множество различных конформаций, поэтому неудивительно, что водородная связь в подвижной петле, экспонированной в раствор, не содержит воородной связи. И наоборот, водородная связь в прочной вторичной структуре (бета-листе) присутствует во всех моделях ЯМР.
Вернуться к 7 семестру