Торсионные углы

Из точечной диаграммы, представленной сверху, видно, что все атомы выбранной альфа-спирали (см. страницу Элемент вторичной структуры белка DPS_ECOLI) имеют очень похожие сочетания значений углов фи и пси. Эти сочетания характерны именно для альфа-спиралей вторичной структуры белка. Средние значения торсионных углов в выбранной альфа-спирали белка: фи = -61,925; пси = -43. Угол фи - угол вращения вокруг связи N-Cα; угол пси - угол вращения вокруг связи Cα-C(O). Открыть рисунок в отдельном окне

Точечная диаграмма распространения углов фи и пси во всей полипептидной цепи А белка ясно показывает, что основная вторичная структура в цепи - альфа-спирали (скопление точек в районе фи = - 60, пси = - 43); углов, соответствующих бета-тяжам, очень мало (точки в районе фи = -60, пси = 120). Наиболее распространенные торсионные углы: фи = -56,8; -60; -66,9; пси = -43,4. Точки, не соответствующие ни углам альфа-спиралей, ни углам бета-тяжей, относятся к остаткам глицинов, радикалы которых, вследствие своих маленьких размеров, не создают препятствий для вращения вокруг связей, вследствие чего значения торсионных углов глицинов могут быть весьма разнообразными, в то время как эти же значения запрещены для других аминокислотных остатков. Открыть рисунок в отдельном окне