| |
|
Сравнение белка SCO1 и двух его ортологов.
| | Метка поля. | Содержание. |
| Для своего белка. | Для ортолога N1. | Для ортолога N2. |
| Идентификатор записи | ID | SCO1_BACSU | Q65IC2_BACLD | A8FEB1_BACP2 |
| Код доступа первый | AC | P54178 | Q65IC2; Q62TS3 | A8FEB1 |
| Код(ы) доступа остальные | RX | PubMed=8969496 | PubMed=15461803; DOI=10.1186/gb-2004-5-10-r77 | PubMed=17895969; DOI=10.1371/journal.pone.0000928 |
| Дата создания документа | DT | 01-OCT-1996 | 25-OCT-2004 | 13-NOV-2007 |
| Дата последнего исправления аннотации | DT | 03-APR-2013 | 03-APR-2013 | 03-APR-2013 |
| Название (краткое описание) белка | DE | Full=SCO1 protein homolog | Full=Conserved hypothetical YpmQ | SubName: Full=Possible SCO1 family electron transport protein |
| Название организма | OS | Bacillus subtilis (strain 168) | Bacillus licheniformis (strain DSM 13 / ATCC 14580) | Bacillus pumilus (strain SAFR-032) |
| Таксономия | OC | Bacteria; Firmicutes; Bacilli; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus. | Bacteria; Firmicutes; Bacilli; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus. | Bacteria; Firmicutes; Bacilli; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus. |
| Название гена и синонимы | GN | Name=ypmQ; OrderedLocusNames=BSU21750 | Name=ypmQ; OrderedLocusNames=BL03304, BLi02312 | Name=ypmQ; OrderedLocusNames=BPUM_1908 |
| Номер публикации | RX | PubMed=8969496 | PubMed=15461803; DOI=10.1186/gb-2004-5-10-r77 | PubMed=17895969; DOI=10.1371/journal.pone.0000928 |
| Автор(-ы) публикации | RA | Capuano V., Galleron N., Pujic P., Sorokin A., Ehrlich S.D. | Rey M.W., Ramaiya P., Nelson B.A., Brody-Karpin S.D., Zaretsky E.J., Tang M.,
Lopez de Leon A., Xiang H., Gusti V., Clausen I.G., Olsen P.B., Rasmussen M.D.,
Andersen J.T., Joergensen P.L., Larsen T.S., Sorokin A., Bolotin A., Lapidus A.,
Galleron N., Ehrlich S.D., Berka R.M. | Gioia J., Yerrapragada S., Qin X., Jiang H., Igboeli O.C., Muzny D., Dugan-Rocha S., Ding Y.,
Hawes A., Liu W., Perez L., Kovar C., Dinh H., Lee S., Nazareth L., Blyth P., Holder M., Buhay C.,
irumalai M.R., Liu Y., Dasgupta I., Bokhetache L., Fujita M., Karouia F., Eswara Moorthy P., Siefert J., Uzman A.,
Buzumbo P., Verma A., Zwiya H., McWilliams B.D., Olowu A., Clinkenbeard K.D., Newcombe D., Golebiewski L., Petrosino J.F.,
Nicholson W.L., Fox G.E., Venkateswaran K., Highlander S.K., Weinstock G.M. |
| Название публкикации | RT | "Organization of the Bacillus subtilis
168 chromosome between kdg and the
attachment site of the SP beta prophage: use
of long accurate PCR and yeast artificial chromosomes
for sequencing." | "Complete genome sequence of the industrial bacterium Bacillus licheniformis and
comparisons with closely related Bacillus species." | "Paradoxical DNA repair and peroxide resistance gene conservation in Bacillus pumilus SAFR-032." |
| Журнал | RL | Microbiology 142:3005-3015(1996) | Genome Biol. 5:R77.1-R77.12(2004) | PLoS ONE 2:E928-E928(2007) |
| Чем обосновано существование белка | PE | 1: Evidence at protein level | 4: Predicted | 4: Predicted |
| Ссылка(-и) на базу 3D структур PDB | DR | Gene3D; 3.40.30.10; -; 1.
PDB; 1XZO; X-ray; 1.70 A; A/B=22-193.
ProteinModelPortal; P54178; -. | Gene3D; 3.40.30.10; -; 1. | Gene3D; 3.40.30.10; -; 1. |
| Ключевые слова | KW | 3D-structure; Cell membrane; Chaperone; Complete proteome; Copper; Lipoprotein; Membrane; Metal-binding; Palmitate; Reference proteome; Signal. | Complete proteome. | Complete proteome. |
| Вторая часть таблицы |
| Порядковый номер | RN | 4 | | |
| Reference Position | RP | FUNCTION, MUTAGENESIS OF CYS-64; CYS-68 AND HIS-154, AND SUBCELLULAR LOCATION. | | |
| Номер публикации | RX | PubMed=10837475; DOI=10.1074/jbc.M002741200 | | |
| Автор(ы) публикации | RA | Mattatall N.R., Jazairi J., Hill B.C. | | |
| Название публикации | RT | "Characterization of YpmQ, an accessory protein required for the expression of cytochrome c oxidase in Bacillus subtilis." | | |
| Журнал | RL | J. Biol. Chem. 275:28802-28809(2000). | | |
| Идентификатор какой-либо особенности | FT | MUTAGEN 64 64 C->S: Abolishes cytochrome c oxidase assembly.
MUTAGEN 68 68 C->S: Abolishes cytochrome c oxidase assembly.
MUTAGEN 154 154 H->A: Abolishes cytochrome c oxidase assembly.
CONFLICT 85 85 E -> G (in Ref. 1; AAA96641).
STRAND 36 38
STRAND 44 46
HELIX 48 50
STRAND 55 60
HELIX 71 84
STRAND 90 96
TURN 98 100
HELIX 103 110
TURN 111 114
HELIX 117 119
STRAND 120 124
HELIX 128 139
STRAND 144 146
TURN 149 152
STRAND 157 161
STRAND 165 176
HELIX 179 189 | | |
| | | | |
Ответы на вопросы.
f. Какие мутации Вашего белка иcследованы? Какие аминокислотные остатки мутировали и к чему это приводило?
Для моего белка известны три мутации, разрушающие сборку цитохром с-оксидазы, а также одна мутация, приводящая к изменению цепи, но не изменению ее функций (судя по всему, поэтому она и помечена, как "CONFLICT").
Для осуществления мутаций, которые разрушают сборку цитохром с-оксидазы, заменяется на 64 или 68 позиции цистеин на серин, или заменяется на 154 позиции гистидин на аланин. Мутация, приводящая к простому изменению цепи, но не утрате функций, осуществляется за счет замены на 85 позиции глутамата на глицин.
m и n. Получите последовательность 2-й альфа спирали и 3-го бета-тяжа, используя команду seqret пакета EMBOSS
Для получения последовательностей использовал две команды: "seqret sw:SCO1_BACSU stdout -sbegin 71 -send 84" и "seqret sw:SCO1_BACSU stdout -sbegin 55 -send 60". Получившиеся последовательности соответственно "MTAHMTDLQKKLKA" и "WLADFI". (Можно еще подглядеть в UNIPROT'е :) )
Сравнение белков.
Можно заметить, что ортологи SCO1_BACSU изучены очень слабо: нет 3D-структуры, почти нет статей, ключевых слов. По длине и весу белки похожи.
|
|
|
