Матрицы переходов

1. Матрица переходов строилась для последовательностей MALT и MNDLK
2. Параметры, использовавшиеся при построении матрицы:
   • вес совпадения: 2
   • вес замены: -1
   • штраф за делецию: -2

   

3. Выравнивание, соответствующее оптимальному пути:
   

   seq1:M_ALT
   seq2:MNDLK
   

4. Вес оптимального пути: 0

1. Матрица переходов строилась для последовательностей MALTKAEMS и ALEMS
2. Параметры, использовавшиеся при построении матрицы:
   • вес совпадения: 2
   • вес замены: -1
   • штраф за делецию: -2

   

3. Выравнивание, соответствующее оптимальному пути:
   

   seq1:MALTKAEMS
   seq2:____ALEMS
   

4. Выравнивание, соответствующее субоптимальному пути:
   

   seq1:MALTKAEMS
   seq2:_ALEMS___
   

5. Вес оптимального пути: 6
   Вес субоптимального пути: 4

Глобальные выравнивания последовательностей из myprot.fasta и thirdprot.fasta с помощью программы needle при разном наборе параметров:

• штраф за открытие делеции (10, 1)
• штраф за продолжение делеции (1,1)

myprot.fasta — аминокислотная последовательность белка IHFA_ECOLI
thirdprot.fasta — искусственно созданная последовательность, склеенная из двух небольших (10-12 букв каждый) участков аминокислотной последовательности белка IHFA_ECOLI

Штраф за открытие делеции - 10

IHFA_ECOLI 1 MALTKAEMSEYLFDKLGLSKRDAKELVELFFEEIRRALENGEQVKLSGFG 50 | | : : | | || IHFA_ECOLI 1 L-F-D--K-L--G----LS--- 8 IHFA_ECOLI 51 NFDLRDKNQRPGRNPKTGEDIPITARRVVTFRPGQKLKSRVENASPKDE 99 . || .|||||||||||| IHFA_ECOLI 9 K---RD---APGRNPKTGEDIP 24

Штраф за открытие делеции - 1

IHFA_ECOLI 1 MALTKAEMSEYLFDKLGLSKRDAKELVELFFEEIRRALENGEQVKLSGFG 50 |||||||||||| IHFA_ECOLI 1 LFDKLGLSKRDA--------------------------- 12 IHFA_ECOLI 51 NFDLRDKNQRPGRNPKTGEDIPITARRVVTFRPGQKLKSRVENASPKDE 99 |||||||||||| IHFA_ECOLI 13 ----------PGRNPKTGEDIP 24

При сравнении двух вышеуказанных выравниваний видно, что количество гэпов во втором выравнивании существенно больше (из-за маленького штрафа за открытие делеции).
В итоге повышается процент идентичности последовательностей (увеличивается количество совпавших аминокислотных остатков).

В первом же выравнивании учитывается большая вероятность замен одних аминокислот на другие в соответствующих последовательностях, чем появления в них дополнительных делеций, что более вероятно в природе.

В начало