Альфа-спираль 5

Исследуемый белок состоит из 4х одинаковых цепей, по-этому будем рассматривать его вторичную структуру на примере одной из цепей Самая длинная альфа-спираль в белке - helix5 (1103-1120).

Значения торсионных углов для альфа-спирали можно найти на странице Торсионные углы. Значения торсионных углов
фи:среднее -61.9, максимальное -46.9, минимальное -75.2; пси: среднее -38.6, максимальное 10.5, минимальное -52.2

Вычисление углов в Excel map.xls на листе helix

Структура спирали удерживается 15 водородными связями

В моем случае водородные связи были только между атомами азота и кислорода, а связей типа кислород-кислород или азот-азот не нашлось. На первый взгляд кажется, что контакты между альфа-спиралью и другими частями белка разбросаны достаточно равномерно, но на самом деле можно, приглядевшись, выделить "сгустки" контачащих атомов, и более S"пустые" места. В целом, можно сказать, что спираль как-бы обернута в неравномерный слой атомов других частей белка, причем часть её выступает из этой "обертки".

Информация о контактах между альфа-спиралью и другими частями белка
Имя атома остатка спирали	Имя контактирующего атома	Расстояние (Ангстрем)	Предположительная природа контакта
LEU1119A.CA	PRO1071A.CB	4.259	гидрофобная
LEU1117A.O	TYR1122A.N	3.095	водородная
HIS1118A.O	GLY1121A.N	3.147	водородная
HIS1110A.ND	MET1141A.SD	4.552	гидрофобная

Остовная структура цепи А
с наложенным изображением спирали и слоя

Водородные связи в спирали

Водородная связь

Взаимодействующие со спиралью атомы других частей белка

Скрипт, описывающий все альфа-спирали и бета-тяжи в цепи А ss.def