Гидрофобные взаимодействия

Гидрофобные связи - принятие белковой глобулой такой термодинамически выгодной конформации, при которой гидрофильные радикалы оказываются ближе к поверхности молекулы (то есть, к воде), а гидрофобные - "спрятаны" внутри.

Для рассмотрения гидрофобных взаимодействий в LigA я скачала и запустила в Jmol скрипт atom-types.spt, в котором гидрофобные остатки заданы как hfprot. За гидрофобные остатки приниаются: алифатические Ala, Ile, Leu, Val; серосодержащие Met, Cys; основные His, Arg, Lys; ароматические Phe, Trp, Tyr; иминокислота Pro; а также Asn и Gln.

Интересно, что, хоть из 20 аминокислот гидрофильных всего 5, гидрофобных радикалов в белке LigA примерно в 3 раза меньше, чем гидрофильных (гидрофобным остаткам принадлежит 1203 атома из 4384).

Распределение в белке атомов гидрофобных и гидрофильных радикалов можно проследить из рисунков 1 и 2. Атомы гидрофильных остатков окрашены голубым, гидрофобных - желтым. Четко видна тенденция к расположению гидрофильных остатков на поверхности, а гидрофобных - "внутри".

Рис. 1. Гидрофильная поверхность белка LigA

Рис. 2. Распределение атомов гидрофобных остатков в белке LigA

Выделить отдельные гидрофобные кластеры не удалось.