Построение и анализ поверхностей в PyMOL

Выбранная структура

С помощью advanced search в PDB была найдена структура, удовлетворяющая условиям задания.

• ID: 6D6S
• Название структуры: Solution structure of Trigger Factor dimer
• Метод получения структуры: SOLUTION NMR
• Количество моделей: 20
• Количество цепей: 2 (цепи A и B - Trigger factor)

Изображение 1. Димер белка, цепь A выкрашена сиреневым цветом, цепь B - оранжевым.

Визуализация молекулярной поверхности

Изображение молекулярной поверхности получено с помощью команд:

show surface, all set transparency, 0.6 set all_states, on

визуализация поверхности молекулы задание прозрачности визуализация всех моделей

Результаты представлены на изображениях ниже.

Изображение 2.1 Молекулярная поверхность для объединённой структуры.	Изображение 2.2 Молекулярная поверхность для всех 20 моделей.

Рассчёт молекулярной поверхности (MS) и поверхности, доступной растворителю (SAS)

• SAS (solvent accessible surface) - это поверхность области допустимых допустимых положений центров молекул растворителя.
• MS (molecular surface) - это объединение поверхности контакте с водой, образованной точками ван-дер-ваальсовых сфер атомов белка, которых может коснуться ван-дер-ваальсова сфера воды, и дополнительной (возвратной) поверхности, образованной поверхностью молекул воды, касающихся белка в двух или трёх точках.

Для рассчётов площадей поверхностей для всех 20 моделей отдельно были использованы команды, приведённые ниже:

split_states 6D6S set dot_solvent, 0 get_area 6D6S_0001 set dot_solvent, 1 get_area 6D6S_0001

разделение моделей рассчёт молекулярной поверхности рассчёт площади поверхности для модели 1 рассчёт поверхности, доступной растворителю рассчёт площади поверхности для модели 1

Результаты представлены на графиках ниже.

Изображение 3.1 Boxplot для площади молекулярной поверхности.	Изображение 3.2 Boxplot для площади поверхности, доступной растворителю.

Выводы, доступные из графика:

• Рассчитанная площадь молекулярной поверхности вдвое больше рассчитанной площади поверхности, доступной растворителю.
• Дисперсия среди всех 20 моделей больше у площади поверхности, доступной растворителю.

Была построена зависимость SAS от MS, основанная на данных от 20 моделей и представленная на графике ниже.

Изображение 4. По оси ординат - значения SAS, по оси абсцисс - MS. Добавлена линия тренда. Визуально линейной зависимости не вижу.

Данные доступны в таблице по ссылке.

Поверхность контакта двух цепей.

Части структуры, находящиеся поблизости от другой цепи, и соответствующие им поверхности построены с помощью следующих команд:

select a1, byres chain A and (chain B around 3) select b1, byres chain B and (chain A around 3) show surface, a1 show surface, b1

выбрать остатки цепи А, находящиеся на расстоянии меньше 3 ангстрем от цепи B, под именем a1 выбрать остатки цепи B, находящиеся на расстоянии меньше 3 ангстрем от цепи A, под именем b1 показать поверхность a1 показать поверхность b1

Результаты представлены на изображениях ниже.

Изображение 5.1 Поверхность контакта для участков цепей.	Изображение 5.2 Поверхность контакта для участков цепей и их вторичная структура.

Создание поверхностей было повторено, но вместо выделения остатков была использована функция extract, создающая на основе выделения новый объект:

extract a2, a1 extract b2, b1 show surface, a2 show surface, b2

экстракция a1 экстракция b1 построение поверхности a2 построение поверхности b2

Результаты представлены на изображениях ниже.

Изображение 6.1 Поверхность контакта для участков цепей, созданных как новые объекты.	Изображение 6.2 Поверхность контакта для участков цепей, созданных как новые объекты, и их вторичная структура.

Поверхности, созданные на основе новых объектов, выглядят лучше: разделение субъединиц в месте их взаимодействия выглядит более чётким (на первых изображениях между цветами нет чёткой границы), а также более удалённые от контакта учатки белков не выглядят "оторванными" от остальной, невидимой нам части структуры, так как являются новыми объектами, существующими независимо от остального белка.

В местах непосредственных контактов между субъединицами находятся пары α-спиралей, по одной от каждой субъединицы.