Сравнение трех водородных связей в структурах белка, расшифрованных с помощью ЯМР и РСА

Для анализа были выбраны структуры куриного транспортного белка, связывающего жирные кислоты - Lb-FABP. Его длина - 125 аминокислотных остатка, данные по его структурам представлены в таблице 1.

Таблица 1. Сравнение структур РСА и ЯМР.

На рис.1 слева изображена структура, полученная РСА, а справа - 10 структур, полученных методом ЯМР. Можно заметить, что все вторичные структуры почти совпадают, а петли и концы варьируют в своей укладке.

Рис.1. Структуры белка FABP, полученные РСА(слева) и ЯМР(справа). Визуализация программой PyMol.

Анализ водородных связей

В качестве остовной водородной связи была выбрана связь между Gln41(N) и Val48(O) между бета-тяжами. Данные представлены на рис.2 и в таблице 2.

Рис.2.Структура белка FABP полученная методом РСА. Водородная связь между Gln41(N) и Val48(O). Визуализация программой PyMol

Затем для анализа водородной связи боковых цепей в ядре белка были выбраны остатки Lys92 и Ser97.Данные представлены на рис.3 и в таблице 2.

Рис.3 Структура белка FABP, полученная методом РСА. Водородная связь между Lys92 (NZ) и Ser97 (OG). Визуализация программой PyMol.

Далее в качестве водородной связи в петле на поверхности глобулы была выбрана связь между Lys76 (N) и треонином Thr72 (OG1). Данные представлены на Рис.4 и в Таблице 2.

Рис.4. Рис.5 Структура белка FABP, полученная методом РСА. Водородная связь между Lys76 (N) и Thr72 (OG1). Визуализация программой PyMol.

Результаты по всем трем изученным водородным связям представлены в Таблице 2.

Таблица 2. Итоговые результаты сравнения структур, полученных с помошью ЯМР и РСА

Таким образом, остовная водородная связь, присутствующая в структуре РСА, есть в половине структур ЯМР, это связано с тем, что элементы вторичной структуры очень стабильны. Однако петли белка и боковые группы отсутствовали в структурах ЯМР, что говорит об их нестабильности.