3D-визуализация белка


Эндотиапепсин (PDB ID 5HCO)

(Протеаза аскомицета Endothia parasitica)
Download script

Hydrogen bond description
Atom Bond lehgth, Angstrom Bond angle
Alfa-helix
1 O([SER]233:A) - H([ALA]237:A) 2.16 152.9
2 O([PHE]144:A) - H([ALA]148:A) 2.46 150.7
3 O([SER]114:A) - H([GLU]118:A) 2.07 158.5
Beta-sheet
4 O([LYS]243:A) - H([VAL]252:A) 2.06 164.3
5 O([SER]85:A) - H([ILE]77:A) 2.3 162.7
6 O([GLY]326:A) - H([VAL]316:A) 2.0 160

Длина водородных связей как в альфа, так и в бета структурах, не выходит за рамки пороговых значений для возможности образования водородной связи (0.25 nm), углы близки к оптимальному углу 160-180° [1]. B cpeднем угол O-H-N в бета-слоях оказался больше, чем в альфа-спиралях и ближе к оптимальным значениям.

Литература:
1."Hydrogen Bonds in Proteins: Role and Strength" Roderick E. Hubbard, Muhammad Kamran Haider, University of York, York, UK