|
|
Данная страница посвящена гидрофобному ядру белка дополнения тимидилатсинтазы
(Thymidylate synthase complementing protein) из бактерии Deinococcus maricopensis.
Ядро представляет собой обращённые внутрь структуры белка гидрофобные концы
аминокислот. В данном белке оно включает 600 атомов, что составляет 18,7% от
общего числа атомов.
Исследуется аминокислота 61 Phe на цепи A. Первые атомы из окружения этой аминокислоты
появляются на расстоянии 2 ангстрем (а). Минимальное расстояние, на котором окружающие
атомы белка полностью покрывают фенилаланин, составляет 5 а. Также на этом расстоянии
появляется наибольшее число атомов.
На расстоянии 7 ангстрем между покрывающими атомами остаются промежутки. Если
измерить расстояние между атомами в этих промежутках, то окажется, что среднее расстояние
между атомами составляет 0,58 - 0,6 нм (что равно 5,8 - 6 а). Из этих данных можно
сделать вывод, что между соседними атомами из окружения аминокислоты могли бы поместиться
другие атомы. Например, молекулы воды, т.к. большую их часть по размеру занимает атом
кислорода, а его ван-дер-ваальсов радиус равен 2,2 а. Следовательно, атомы в гидрофобном
ядре расположены не очень плотно.
Исследовалось взаимодействие белка, имеющего идентефикатор 2BNZ, с цепью ДНК. Он является
структурной основой для построения кооперативной связи лента-спираль-спираль омега
репрессора. Этот омега репрессор регулирует транскрипцию генов, определяющих число
гептадных повторов на обратной цепи ДНК, а также процесс сегрегации у грамм-положительных
бактерий.
|
«Назад
Дальше» |
Внутренности белков и
макромолекулярных комплексов