Pseudomonas aeruginosa Lectin II

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Übersicht

Lektine sind Eiweiße und Glykoproteine, die über die Fähigkeit verfügen hochspezifisch die Reste von Kohlehydraten auf der Oberfläche der Zellen zu binden, unter anderem rufen sie deren Agglutination hervor. Nicht selten beteiligen sich die Lektine an der Zellenerkennung, z.B. benutzen einige pathogene Mikroorganismen diese Lektine, um sich an die Zellen des verletzen Organismus anzuhaften. [1]

Das von uns untersuchte PA-IIL (PDB ID: 4CE8; Uniprot ID: Q9HYN5 (Q9HYN5_PSEAE)) stellt ein durch Fukose bindendes Lektin der Pseudomonas aeruginosa - Bakterie, das eng mit den Virulenz-Faktoren dieser Bakterie verbunden ist.[2] Unteranderem ist es uns gelungen festzustellen, dass diese pathogene Bakterie Pseudomonas aeruginosa Fruktose spezifisches Lektin LecB synthetisieren kann, das an der Anhaftung des Gewebes und an der Bildung der Biofilme beteiligt ist.[3] Stützend auf diese Werte (Daten) haben wir angenommen, dass auch PA-IIL eine ähnliche Funktion besitzt.

Wie früher erwähnt, wurde PA-IIL bei Pseudomonas aeruginosa entdeckt. Pseudomonas aeruginosa ist eine Artgramnegative mobile stäbchenförmigeBakterie. Wohnt im Wasser und Boden, bedingt pathogen für den Menschen, der Erreger von nosokomialen Infektionenbeim Menschen. Die Behandlung ist aufgrund der hohen Antibiotikaresistenzerschwert.

Pseudomonas aeruginosa kommt in Abszessen und eitrigen Wunden vor und ist mir Enteritis und Zystitis assoziiert.Pseudomonas aeruginosa ist einer der häufigsten Erreger von nosokomialen Infektionen, weil Pseudomonas aeruginosa besonders leicht Menschen mit einem geschwächten Immunstatus angreift. Die Pathogenität Faktoren von Pseudomonas aeruginosa ist dessen Mobilität, Toxinbildung, Produktion von hydrolytischen Enzymen. DiePrognose wird durch die hohe Resistenz gegen Antibiotika verschlechtert.[4]

Die Pseudomonas aeruginosa Kolonien haben eine Eigenschaft die Biofilme zu bilden, welche komplexe Bakterienquorums bilden, die an unterschiedlichen Oberflächen haften, inklusive Metalle, Kunststoff, medizinische Implantaten (Materialien und Geweben). Biofilme erhöhen bedeutend die Lebensdauer der Bakterie, weil sobald sie (Filme) sich bilden, kann man sie nur sehr schwer zerstören. Abhängig von ihrer Position können sie nützlich oder schädlich für die Umwelt sein. Z.B. die Biofilme, die an den Felsen und Kiesel unter Wasser in den Seen und Flüssen entdeckt wurden, gelten als Nahrungsquelle für viele Wasserorganismen. Und umgekehrt können diejenigen, die sich in den Wasserleitungen gebildet haben, Verstopfungen und Korrosion hervorrufen.[5]

Das von uns beschriebene Lektin PA-IIL nimmt Teil an der Bildung genau dieser Biofilme. Gerade aus dem Grund gilt das Studium der Fruktose bindenden Lektine wie PA-IIL für notwendig und grundwichtig, da das Verständnis deren Struktur und als Folge Funktionen der Bestimmung und Bildung der effizienteren Bekämpfungsmethoden gegen solche Bakterien wie Pseudomonas aeruginos beiträgt.

3D-Modell von Protein

Legende:
  • Chemische Elemente:
    • Weiß - Wasserstoff
    • Grau - Kohlenstoff
    • Rot - Sauerstoff
    • Blau - Stickstoff
    • Gelb - Schwefel
    • Grün - Kalzium

Wasserstoffbrücken

Eine Wasserstoffbrücke ist eine Wechselwirkung zwischen einem Wasserstoffatom in einem Molekül oder einer Atomgruppe X-H, wobei X ein elektronegativeres Atom als Wasserstoff und ein Atom oder eine Gruppe von Atomen in demselben oder einem anderen Molekül ist, das Anzeichen einer kovalenten Bindungsbildung aufweist. [6]
Die Wasserstoffbrücke ist durch eine Bindungslänge von 2,8-3,5 Å und einen Winkel von 180 ° +/- 35 ° gekennzeichnet. Um die Wasserstoffbrücken in PA-IIL mithilfe von jMol zu finden, haben wir den Befehl "calculate hbonds" verwendet.

Die ionische Bindung

Die ionische Bindung (auch Ionenbindung, heteropolare Bindung oder elektrovalente Bindung) ist eine chemische Bindung, die auf der elektrostatischen Anziehung positiv und negativ geladener Ionen basiert. [7]
Die ionische Bindung ist durch eine Bindungslänge von durchschnittlich bis zu 4 Å gekennzeichnet. Um nach ionischen Verbindungen in jMol zu suchen, müssen alle positiv und negativ geladenen Teilchen (select positive / negative, restrict positive / negative), deren Brückenlänge 4 Å nicht überschreitet.
Die nächsten geladenen Atome im Protein (Aminosäuren [ARG]72:A und [ASP]96:A) befinden sich in einem Abstand von 6,57 Å, was zu viel ist, um eine ionische Bindung zu bilden.

Der hydrophobe Kern

Der hydrophobe Kern ist eine Raumregion mit einer hohen Dichte an Seitenketten von hydrophoben Aminosäuren. Hydrophobe Wechselwirkungen spielen eine Schlüsselrolle bei der Faltung der Proteinkugel. [8]
Um die hydrophoben Kerne zu finden, griffen wir auf eine speziell entwickelte Seite zurück. [8]
Um [TRP]111:A, eine der Aminosäuren des dargestellten Zellkerns, zu schließen, müssen Sie sich in einem Abstand von 8 Å davon entfernen. Die Atomzentren, die um Tryptophan herum gepackt sind, liegen in einem mittleren Abstand von 3 - 4 Å. Es ist also unmöglich, ein zusätzliches Molekül oder Atom in den Kern zu platzieren. Dies würde eine Entfernung von etwa 6,5 ​​Å erfordern. Zum Beispiel, wenn Sie ein Sauerstoffatom zwischen zwei Kohlenstoffen platzieren.

Liganden

In der Biochemie und Pharmakologie ist ein Ligand eine chemische Verbindung (oft, aber nicht immer, ein kleines Molekül), die einen Komplex mit einem bestimmten Biomolekül bildet (am häufigsten ein Protein, z. B. einen zellulären Rezeptor, manchmal aber z. B. mit DNA) und produziert Bindung, bestimmte biochemische, physiologische oder pharmakologische Wirkungen. [9]
Calcium und Fucopyranose spielen die wichtigste Rolle im Protein, da sie mit jeder der Ketten funktionelle Komplexe bilden.
Name IUPAC Name PubChem CID Molecular Formula Molecular Weight Picture
Sulfate Ion Sulfate 1117 SO4(2-) or O4S-2 96.056 g/mol
Calcium Ion Calcium Ion 271 Ca2+ 40.078 g/mol
Urea Urea 1176 CH4N2O or NH2CONH2 60.056 g/mol
alpha-L-Fucopyranose 6-deoxy-alpha-L-galacto-hexopyranose 439554 C6H12O5 164.157 g/mol

Persönlicher Beitrag

Referenzen

© Раздобарин Захар