Практикум 7. Трансмембранные белки
Цель работы — сопоставить результаты предсказания трансмембранных доменов белка, полученные двумя разными подходами: с использованием базы данных OPM (Orientation of Proteins in the Membrane) и веб-сервиса DeepTMHMM.
В качестве модели для изучения был выбран белок с идентификатором PDB 4PXK. Это бактериородопсин‑I археи Haloarcula marismortui. Данный мемранный белок функционирует как светозависимый протонный насос: за счет фотоизомеризации ретиналя и выброса протона из клетки создаётся градиент для синтеза АТФ. AC белка в базе UniProt — Q5UXY6 (BACR1_HALMA).
1. Анализ трансмембранных участков
Сначала были проанализированы данные о трансмембранных сегментах белка 4PXK, представленные в базе OPM. Согласно OPM, позиции трансмембранных участков в последовательности белка следующие: 1(7-29), 2(39-60), 3(78-96), 4(106-125), 5(135-157), 6(177-199), 7(205-219).
Всего база предсказывает 7 трансмембранных доменов, что соответствует типичному строению прокариотических родопсинов, у которых семь альфа-спиралей образуют функциональный пучок. Пространственная структура белка показана на рис. 1.
Затем предсказания были выполнены с помощью сервиса DeepTMHMM. Аминокислотная последовательность белка была загружена из базы UniProt. Результаты работы программы представлены на рис. 2.
2. Сравнение результатов
В таблице 1 приведены координаты трансмембранных участков, предсказанных обоими методами.
| Трансмембранный участок | OPM | DeepTMHMM |
|---|---|---|
| 1 | 7-29 | 9-27 |
| 2 | 39-60 | 40-60 |
| 3 | 78-96 | 75-95 |
| 4 | 106-125 | 106-126 |
| 5 | 135-157 | 139-157 |
| 6 | 177-199 | 180-195 |
| 7 | 205-219 | 210-225 |
Границы спиралей различаются незначительно — в пределах 1–4 аминокислотных остатков (чуть большее отклонение наблюдается в поледнем трансмембранном участке, вероятно, потому что у него больше степеней свободы укладки в мембране, ведь эта спираль меньше зажата другими). Таким образом, можно заключить, что результаты двух методов хорошо согласуются между собой и не содержат существенных расхождений.