Моделирование поведения пептида в формамиде |
На Главную Шестой семестр |
||||||||||
Подготовка системы и проведение молекулярной динамикеСистема:- Пептид: 15 остатков, 243 атома- Формамид: 901 остаток, 5406 атомов - Йоны: 1 Na+ Всего: 917 остатков, 5650 атомов ![]() Параметры молекулярной динамики:Силовое поле используемое при построении топологии топологии: AMBER99SBЗаряд системы: 0, т.к. в системе 2 аспартата, 1 аргинин и 1 Na+ Размер и форма ячейки: прараллелепипед, 4nmx4nmx5nm Минимизация энергии: Алогритм минимизации энергии: l-bfgs Алгоритм расчёта электростатики и Ван-дер-Ваальсовых взаимодействий: Cut-off Модель растворителя: TIP3P Утряска растворителя: Для биополимеров, укажите параметр который обуславливает неподвижность биополимера: constraints = all-bonds Число шагов: 10000 Длина шага: 0.001 ps Алгоритм расчёта электростатики: PME Алгоритм расчёта Ван-дер-Ваальсовых взаимодействий: Cut-off Алгоритм термостата: V-rescale Алгоритм баростата: no Основной расчёт МД: Время моделирования, количество процессоров, эффективность маштабирования: 10 ч, 16 процессоров Длину траектории: 20 ns Число шагов: 10000000 Длина шага: 0.002 ps Алгоритм интегратора: md Алгоритм расчёта электростатики: PME Алгоритм расчёта Ван-дер-Ваальсовых взаимодействий: Cut-off Алгоритм термостата: V-rescale Алгоритм баростата: Berendsen Визуальный анализ поведения системы
α-спираль ни разу не расплавляется до конца. Большую часть времени расплетаетен один виток (t=4.2), сильнее всего α-спираль расплетается в моменты t=7.4 ns и t=16.2 ns, однако после этого она практически полностью восстанавливается. Определение средне-квадратичного отколненияСредне-квадратичное отколнение относительно стартовой структуры.![]() Средне-квадратичное отколнение с шагом в 400 фреймов. ![]() На первом графике видно 2 пика, соответствующих сильному плавлению спирали на 7 и 15 ns. Хотя второй график и выглядит чуть более сглаженым, нельзя сказать, что конформационные переходы закончились. Определение изменения гидрофобной и гидрофильной поверхности в ходе конформационного переходаИзменение гидрофобной и гидрофильной поверхностей, доступных растворителю от времени (красный - гидрофобная, зеленый - гидрофильная):![]() Определение количества вдородных связейВодородные связи внутри пептида (красный) и между пептидом и формамидом:![]() |