Лого сайта
Сравнение структур, полученных с помошью ЯМР и РСА

Выбор структур и их описание

Для сравнения выбран блеок циклофилин А из бактерии Escherichia coli. Данный белок является цитозольной пептидилпролил изомеразой.
У данного белка в PDB содержатся структуры, полученные:


Совмещение структур представлено на Рисунке 1. Как видно из Рисунка 1, структуры, даже полученные разными методами, весьма похожи.

Рисунок 1. Наложение структур белка циклофилина А, полученных разными способами.Красным - РСА,синим - ЯМР.

Водородные связи в различных местах белка

Для анализа выбраны следующие водородные связи:

Рисунок 2. Водородная связь внутри α-спирали: между карбоксильным кислородом Ala38 и аминогруппой Gly42

Рисунок 3. Водородная связь внутри в ядре белка:NH-Ser99 и O-Phe113

Рисунок 4. Водородная связь на поверхности белка : между аминогруппой боковой цепи Arg37 и кислородом боковой цепи Gln163

Связь Положение Расстояние между атомами (Å) Встречаемость в моделях ЯМР (%)
РСА ЯМР
минимум медиана максимум
Ala38 O и Gly42 N остов белка в α-спирали 2.9 0 0 0 0
Ser99 NH и Phe113 O в глобуле белка между двумя бета-тяжами 3.0 2.9 3.4 3.0 100
Gln163 ОE1 и Arg37 NH1 боковые радикалы на поверхности белка 3.0 2.7 4.9 6.4 30

Таблица 1. Данные о выбранных водородных связях различных типов.


восстановленная функция – пунктирной линией.

Выводы

Не смотря на то, что внешне структуры, полученные ЯМР и РСА, выглядят похожими, существуют некоторые различия. Скорее всего это обусловалено тем, что в растворе некоторые части белка более подвижны из-за чего расстояния между некоторыми остатками могут отличаться. Внутри элемента вторичной структуры, в частности α-спирали, наблюдается относительная стабильность, но при этом возможна вариативность на концах. Такие же вещи наблюдаются у боковых радикалов аминокислотных остатков внутри ядра белка. Поверхностные петли наименее стабильны.

Из этого следует,что результаты полученные в статье Sikic et al., посвященной поиску систематических различий между методами ЯМР и РСА согласуются с наблюдаемыми тут, а именно, что, в общем случае, в растворе бета-листы стабильнее альфа-спиралей.