Выбор структур и их описание

Для сравнения выбран блеок циклофилин А из бактерии Escherichia coli. Данный белок является цитозольной пептидилпролил изомеразой.
У данного белка в PDB содержатся структуры, полученные:

• ЯМР (PDB id 1OCA, число моделей - 20)
• РСА (PDB id 1W8L, разрешение 1.8 Å)

Совмещение структур представлено на Рисунке 1. Как видно из Рисунка 1, структуры, даже полученные разными методами, весьма похожи.

Водородные связи в различных местах белка

Для анализа выбраны следующие водородные связи:

• внутри α-спирали (Рисунок 2): между карбоксильным кислородом Ala38 и аминогруппой Gly42
• в ядре белка (Рисунок 3):NH-Ser99 и O-Phe113
• на поверхности белка (Рисунок 4): между аминогруппой боковой цепи Arg37 и кислородом боковой цепи Gln163

Связь	Положение	Расстояние между атомами (Å)				Встречаемость в моделях ЯМР (%)
		РСА	ЯМР
			минимум	медиана	максимум
Ala38 O и Gly42 N	остов белка в α-спирали	2.9	0	0	0	0
Ser99 NH и Phe113 O	в глобуле белка между двумя бета-тяжами	3.0	2.9	3.4	3.0	100
Gln163 ОE1 и Arg37 NH1	боковые радикалы на поверхности белка	3.0	2.7	4.9	6.4	30

восстановленная функция – пунктирной линией.

Выводы

Не смотря на то, что внешне структуры, полученные ЯМР и РСА, выглядят похожими, существуют некоторые различия. Скорее всего это обусловалено тем, что в растворе некоторые части белка более подвижны из-за чего расстояния между некоторыми остатками могут отличаться. Внутри элемента вторичной структуры, в частности α-спирали, наблюдается относительная стабильность, но при этом возможна вариативность на концах. Такие же вещи наблюдаются у боковых радикалов аминокислотных остатков внутри ядра белка. Поверхностные петли наименее стабильны.

Из этого следует,что результаты полученные в статье Sikic et al., посвященной поиску систематических различий между методами ЯМР и РСА согласуются с наблюдаемыми тут, а именно, что, в общем случае, в растворе бета-листы стабильнее альфа-спиралей.