Определение вторичной структуры

На сервере kodomo была определена вторичная структура белка с PDB-кодом 4LDC программой DSSP с помощью команды:

mkdssp -i 4LDC.pdb -o 4LDC.dssp

Выдача представлена в файле .

Также было проведено определение вторичной структуры этого же белка с помощью Stride командой:

stride 4LDC.pdb -f4LDC.stride -h

Выдача в файле . Сравнение найденных элементов вторичной структуры с указанными в заголовке pdb-файла приведено в таблице 1.

Таблица 1. Сравнение элементов вторичной структуры
	Элемент	PDB		DSSP		Stride
	Элемент	Начало	Конец	Начало	Конец	Начало	Конец
1	Тяж	266	277	266	277	266	277
2	Тяж	282	291	282	291	282	291
3	Спираль-3	342	349	343	348	343	348
4	Спираль	377	390	378	389	378	389

Стоит отметить, что под номером 3 указана "перекрученная" спираль 3₁₀. Её длина составляет 6-8 аминокислотных остатков, что довольно не характерно, т.к. такие спирали обычно короче. Также программой Stride обнаружен мостик в петлях между остатками Ser302 и Thr328 длиной 2.2 Å (см. рис. 1).

Рисунок 1. Солевой мостик, обнаруженный Stride, внушает доверие к этой программе.

Следует сказать, что длина β-тяжей, определённых DSSP и Stride в точности совпадает с данными из pdb-файла. Но длины спиралей по версии DSSP и Stride должны быть на один аминокислотный остаток с каждого конца короче, чем в заголовке pdb-файла.

Карта β-листов

С помощью программы SheeP была построена карта β-листов структуры 4LDC (см. рис. 2), которые представлены на рис. 3.

Рисунок 2. Карты β-листов, построенные с помощью SheeP.

Рисунок 3. Изображение β-листов, представленных на карте рисунка 2, sht_0 - жёлтый, sht_1 - красный. Позади видна спираль, также выделенная красным.

На рисунке 4 выделен хребет β-листа, соответсвующий столбцу Ile395, Leu274, Val285, Phe337 на карте листа sht_0. Данный хребет обращён внутрь белка и представлен гидрофобными аминокислотами.

Рисунок 4. Зелёным цветом выделен хребет Ile395, Leu274, Val285, Phe337.

На рисунке 5 выделены все аминоксилотные остатки листа sht_0, обращённые к гидрофобному ядру. На карте β-листа эти остатки отмечены красным.

Рисунок 5. Красным цветом в верхнем β-листе выделены аминокислоты, обращённые внутрь белка, а серым (в верхем β-листе) - обращённые наружу.

Для β-листа sht_1 ниже представлена схема водородных связей. Положение водородных связей соответсвтует выдаче программы Stride. В этом листе присутствует нерегулярность (выпячивание), представленная Ile367, который смотрит в сторону гидрофобного ядра, как и гребень Thr322-Gly368.

                O ALA323 N          ---         O THR322 N  --- O LYS321 N  --- O HIS320 N  --- O LYS319 N					
                                                         |                      |        |
N PRO304 O  --- N TYR305 O          ---         N VAL306 O  --- N LYS307 O  --- N THR308 O  --- N TYR309 O  --- N LEU310 O  --- N LYS311 O	
                |        |                                      |        |                      |        |                      |        |
O ASP357 N  --- O TRP356 N          ---         O VAL355 N  --- O THR354 N  --- O VAL353 N  --- O GLU352 N  --- O LEU351 N  --- O THR350 N	
|        |                       /        /     |        |                      |        |                      |        |
N ASP365 O  --- N PHE366 O  --- N ILE367 O  --- N GLY368 O  --- N GLY369 O  --- N VAL370 O  --- N VAL371 O  --- N LEU372 O  --- N GLY373 O