Изучение записи банка последовательностей белков UniProt

Изучение банка последовательностей белков UniProt

Документ (AC - P63284) из банка UniProt.

Анализ записи

Метка поля Содержание

Коды доступа ("Accession number") AC P63284; P03815;

Идентификатор записи в БД ID CLPB_ECOLI

Название (краткое описание) белка DE Chaperone protein ClpB

Дата создания документа DT 21-JUL-1986

Дата последнего исправления аннотации DT 16-DEC-2008

Число публикаций, использованных при создании документа RN 24

Журнал и год самой поздней публикации RL Structure (2003)

Ключевые слова KW 3D-structure; Acetylation; Alternative initiation; ATP-binding;Chaperone; Coiled coil; Complete proteome; Cytoplasm;Direct protein sequencing; Nucleotide-binding; Repeat;Stress response.

Что содержит поле комментариев? CC

Функция: Является частью мульти-шапероновой системы, которая вовлечена в восстановление клетки от повреждений, вызванных высокой температурой, взаимодействует с dnaK, dnaJ и grpE. Прежде чем провзаимодействовать с dnaK, происходит перестройка структуры белка. Связывание белка стимулирует деятельность АТФ-синтетазы; гидролиз АТФ разворачивает денатурированные структуры белка, которые, вероятно, помогают подвергнуть новые гидрофобные связанные сайты на поверхности ClpB-направляющихся структур, способствует растворению и ренатурации денатурированных структур белка dnaK.

Субъединица: Гомогексамер. Олигомеризация АТФ-зависима.

Внутриклеточная локализация: Цитоплазма.

Альтернативный продукт: Событие = Альтернативное инициирование; Количество изоформ = 2;
Название = ClpB;
IsoId = P63284-1; Последовательность = Показан;
Название = ClpB-3;
IsoId = P63284-2; Последовательность = VSP_018703, VSP_018987;
Заметка = ClpB-3 АТФ-синтетаза, деятельность не активизирована белками, поскольку находится в ClpB;

Индуцирование: Высокая температура и другие экологические факторы.

Разное: Один пептид связывает за ClpB гексамер; обязательный сайт сформирован только на АТФ-управляемом олигомеризации.

Домен: Домен N-терминала, вероятно, функционирует как субстрат - избирательный домен, присоединяет к себе белки, образуя ClpB гексамер и/Или стабилизирует связанные белки. Домен NBD2 ответственен за олигомеризацию, тогда как область NBD1 стабилизирует гексамер, вероятно, в АТФ-зависимой манере. Перемещение домена двойной спирали является существенным для ClpB способности спасти белки от соединенного состояния, вероятно разделяя большие связанные белки, которые связаны между мотивами двойной спирали смежных ClpB субъединиц в функциональном гексамере.
-------
© UniProt Consortium, http://www.uniprot.org/terms
-------

Сходство: Принадлежит ClpA/ClpB семье.

Идентификаторы записей PDB DR 1JBK; 1KHY

3) Активная форма белка представляет из себя ClpB гексамер, который образуется за счет олигомеризации. Об этом написано в поле коментариев: "Домен N-терминала, вероятно, функционирует как субстрат - избирательный домен, присоединяет к себе белки, образуя ClpB гексамер и/Или стабилизирует связанные белки. Домен NBD2 ответственен за олигомеризацию, тогда как область NBD1 стабилизирует гексамер, вероятно, в АТФ-зависимой манере."

По данным записи SwissProt мутации в следующих аминокислотных остатках приводят к потере активности белка:

русское название трехбуквенный код номер в цепи

Треонин Thr 7

Лейцин Leu 93

Аспарагиновая кислота Asp 103

Глутаминовая кислота Glu 109

Лизин Lys 112

Лизин Lys 611

Аргинин Arg 815

Аргинин Arg 819

Поиск записей в UniProt, описывающих белки примерно с тем же описанием (DE), что и белок ClpB_ecoli:

Запрос Число записей
в SwissProt Число записей
в TrEMBL

chaperone AND protein 10 621 28 180

"chaperone protein" 1 924 2 815

chaperone AND protein AND clpb 266 1 793

"chaperone protein clpb" 136 68

"Heat shock protein F84.1" 2 6

Сравнение записи моего белка с наиболее похожим описанием другого белка:

Метка поля Белок 1 Белок 2

Первый код доступа AC P63284 Q9RA63

Идентификатор последовательности в БД ID CLPB_ECOLI CLPB_THET8

Название (краткое описание) белка DE Chaperone protein clpB Chaperone protein clpB

Дата создания документа DT 21-JUL-1986 16-NOV-2001

Дата последнего исправления аннотации DT 16-DEC-2008 25-NOV-2008

Название организма (Штамм) OS Escherichia coli (strain K12) Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579)

Классификация организма (список таксонов) OS Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia. Bacteria; Deinococcus-Thermus; Deinococci; Thermales; Thermaceae;Thermus

Длина последовательности SQ 857 AА 854 AA

Молекулярная масса белка SQ 95585 Да 96254 Да

Число публикаций, использованных при создании документа RN 24 9

Журнал и год самой поздней публикации RL Structure (2003) Cell (2003)

Описание вторичной структуры FT В обоих документах имеется описание вторичной структуры, оно заключается в описании положений А-спиралей(helix), B-поворотах(turn), B-тяжей(strand). Даются номера а/о, с которых начинается и заканчивается та или иная вторичная структура.

Ключевые слова KW 3D-structure; Acetylation; Alternative initiation; ATP-binding; Chaperone; Coiled coil; Complete proteome; Cytoplasm; Direct protein sequencing; Nucleotide-binding; Repeat; Stress response 3D-structure; ATP-binding; Chaperone; Coiled coil; Complete proteome; Cytoplasm; Nucleotide-binding; Repeat; Stress response.

Темы, освещённые в комментариях СС Функция (FUNCTION); Субъединица (SUBUNIT); Локализация в клетке (SUBCELLULAR LOCATION); Альтернативный продукт (ALTERNATIVE PRODUCTS); Индуцирование (INDUCTION); Домен (DOMAIN); Разное (MISCELLANEOUS); сходство (SIMILARITY). Функция (FUNCTION); Субъединица (SUBUNIT); Локализация в клетке (SUBCELLULAR LOCATION); Домен (DOMAIN); сходство (SIMILARITY).

Особенности последовательности
FT В обоих документах представлена информация о локализации АТФ связыващих доменах (NP_BIND), локализации остальных функциональных доменах (REGION) в виде номера начала и конца амнокислотных остатков, также имеется информация о проведенных направленых мутаций и результатов этих опытов (MUTAGEN). Еще представлена информация о вторичной структуры.

Идентификаторы записей PDB DR 1JBK; 1KHY 1QVR

UniProt дает очень много полезной и интересной информации. Эти два белка схожи в функциях и в структуре.

	Метка поля	Содержание
Коды доступа ("Accession number")	AC	P63284; P03815;
Идентификатор записи в БД	ID	CLPB_ECOLI
Название (краткое описание) белка	DE	Chaperone protein ClpB
Дата создания документа	DT	21-JUL-1986
Дата последнего исправления аннотации	DT	16-DEC-2008
Число публикаций, использованных при создании документа	RN	24
Журнал и год самой поздней публикации	RL	Structure (2003)
Ключевые слова	KW	3D-structure; Acetylation; Alternative initiation; ATP-binding;Chaperone; Coiled coil; Complete proteome; Cytoplasm;Direct protein sequencing; Nucleotide-binding; Repeat;Stress response.
Что содержит поле комментариев?	CC	Функция: Является частью мульти-шапероновой системы, которая вовлечена в восстановление клетки от повреждений, вызванных высокой температурой, взаимодействует с dnaK, dnaJ и grpE. Прежде чем провзаимодействовать с dnaK, происходит перестройка структуры белка. Связывание белка стимулирует деятельность АТФ-синтетазы; гидролиз АТФ разворачивает денатурированные структуры белка, которые, вероятно, помогают подвергнуть новые гидрофобные связанные сайты на поверхности ClpB-направляющихся структур, способствует растворению и ренатурации денатурированных структур белка dnaK. Субъединица: Гомогексамер. Олигомеризация АТФ-зависима. Внутриклеточная локализация: Цитоплазма. Альтернативный продукт: Событие = Альтернативное инициирование; Количество изоформ = 2; Название = ClpB; IsoId = P63284-1; Последовательность = Показан; Название = ClpB-3; IsoId = P63284-2; Последовательность = VSP_018703, VSP_018987; Заметка = ClpB-3 АТФ-синтетаза, деятельность не активизирована белками, поскольку находится в ClpB; Индуцирование: Высокая температура и другие экологические факторы. Разное: Один пептид связывает за ClpB гексамер; обязательный сайт сформирован только на АТФ-управляемом олигомеризации. Домен: Домен N-терминала, вероятно, функционирует как субстрат - избирательный домен, присоединяет к себе белки, образуя ClpB гексамер и/Или стабилизирует связанные белки. Домен NBD2 ответственен за олигомеризацию, тогда как область NBD1 стабилизирует гексамер, вероятно, в АТФ-зависимой манере. Перемещение домена двойной спирали является существенным для ClpB способности спасти белки от соединенного состояния, вероятно разделяя большие связанные белки, которые связаны между мотивами двойной спирали смежных ClpB субъединиц в функциональном гексамере. ------- © UniProt Consortium, http://www.uniprot.org/terms ------- Сходство: Принадлежит ClpA/ClpB семье.
Идентификаторы записей PDB	DR	1JBK; 1KHY

русское название	трехбуквенный код	номер в цепи
Треонин	Thr	7
Лейцин	Leu	93
Аспарагиновая кислота	Asp	103
Глутаминовая кислота	Glu	109
Лизин	Lys	112
Лизин	Lys	611
Аргинин	Arg	815
Аргинин	Arg	819

Запрос	Число записей в SwissProt	Число записей в TrEMBL
chaperone AND protein	10 621	28 180
"chaperone protein"	1 924	2 815
chaperone AND protein AND clpb	266	1 793
"chaperone protein clpb"	136	68
"Heat shock protein F84.1"	2	6

	Метка поля	Белок 1	Белок 2
Первый код доступа	AC	P63284	Q9RA63
Идентификатор последовательности в БД	ID	CLPB_ECOLI	CLPB_THET8
Название (краткое описание) белка	DE	Chaperone protein clpB	Chaperone protein clpB
Дата создания документа	DT	21-JUL-1986	16-NOV-2001
Дата последнего исправления аннотации	DT	16-DEC-2008	25-NOV-2008
Название организма (Штамм)	OS	Escherichia coli (strain K12)	Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579)
Классификация организма (список таксонов)	OS	Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia.	Bacteria; Deinococcus-Thermus; Deinococci; Thermales; Thermaceae;Thermus
Длина последовательности	SQ	857 AА	854 AA
Молекулярная масса белка	SQ	95585 Да	96254 Да
Число публикаций, использованных при создании документа	RN	24	9
Журнал и год самой поздней публикации	RL	Structure (2003)	Cell (2003)
Описание вторичной структуры	FT	В обоих документах имеется описание вторичной структуры, оно заключается в описании положений А-спиралей(helix), B-поворотах(turn), B-тяжей(strand). Даются номера а/о, с которых начинается и заканчивается та или иная вторичная структура.
Ключевые слова	KW	3D-structure; Acetylation; Alternative initiation; ATP-binding; Chaperone; Coiled coil; Complete proteome; Cytoplasm; Direct protein sequencing; Nucleotide-binding; Repeat; Stress response	3D-structure; ATP-binding; Chaperone; Coiled coil; Complete proteome; Cytoplasm; Nucleotide-binding; Repeat; Stress response.
Темы, освещённые в комментариях	СС	Функция (FUNCTION); Субъединица (SUBUNIT); Локализация в клетке (SUBCELLULAR LOCATION); Альтернативный продукт (ALTERNATIVE PRODUCTS); Индуцирование (INDUCTION); Домен (DOMAIN); Разное (MISCELLANEOUS); сходство (SIMILARITY).	Функция (FUNCTION); Субъединица (SUBUNIT); Локализация в клетке (SUBCELLULAR LOCATION); Домен (DOMAIN); сходство (SIMILARITY).
Особенности последовательности	FT	В обоих документах представлена информация о локализации АТФ связыващих доменах (NP_BIND), локализации остальных функциональных доменах (REGION) в виде номера начала и конца амнокислотных остатков, также имеется информация о проведенных направленых мутаций и результатов этих опытов (MUTAGEN). Еще представлена информация о вторичной структуры.
Идентификаторы записей PDB	DR	1JBK; 1KHY	1QVR