Содержание скрипта, который реализует сценарий, представлено ниже.

set echo top center; font echo 24 serif; color echo black

select all
cpk off; wireframe off; spacefill off; cartoon off; backbone off; hbond 0
center all; zoom 100
cartoon; color chain
echo Cartoon model of colored by chain protein
pause

select all
cpk off; wireframe off; spacefill off; cartoon off; backbone off; hbond 0
center all; zoom 100
cartoon; color structure
echo Cartoon model of colored by secondary structure protein
pause

select all
cpk off; wireframe off; spacefill off; cartoon off; backbone off; hbond 0
center all; zoom 100
cartoon; color structure
select ligand; cpk 30%; color cpk
echo Cartoon model of colored by structure protein with ligands
pause

select all
cpk off; wireframe off; spacefill off; cartoon off; backbone off; hbond 0
restrict protein
center selected; zoom 100
cartoon off; spacefill 20%; color cpk
echo Van der Waals radius model of colored by elements protein
pause

select all
cpk off; wireframe off; spacefill off; cartoon off; backbone off; hbond 0
select 132-159 and backbone; center selected; wireframe 20; cpk 10%; color cpk
calculate hbonds; hbond 10; zoom 230
echo One alpha-helix backbone with hydrogen bonds
pause

select all
cpk off; wireframe off; spacefill off; cartoon off; backbone off; hbond 0
select (167-172, 185-190) and backbone; center selected; wireframe 20; cpk 10%; color cpk
calculate hbonds; hbond 10; zoom 400
echo One beta-sheet backbone with hydrogen bonds
pause

select all
cpk off; wireframe off; spacefill off; cartoon off; backbone off; hbond 0
echo End

Важной физической силой, во многом из-за которой белки способны принимать то разнообразие конформаций, которым они представлены в природе, является водородная связь. Образование водородной связи обязано ничтожно малому размеру положительно поляризованного атома водорода и его способности глубоко внедряться в электронную оболочку соседнего (ковалентно с ним не связанного) отрицательно полязированного атома. Вследствие этого при возникновении водородной связи наряду с электростатическим взаимодействием проявляется и донорно-акцепторное взаимодействие [2].

Для того, чтобы начать говорить о вторичных структурах белка, важно сказать о таких важных характеристиках полипептидной молекулы, как торсионных углах φ и ψ. Эти углы в пептидах описываются тремя векторами, соединяющими последовательно четыре атома основной цепи пептидного остова: угол φ образован связями C—N—C_α—C (вращение возможно вокруг связи N—C_α), а угол ψ образован связями N—C—C_α—N. Оба угла составляют ±180° в том случае, когда пептидная цепь полностью растянута, и все пептидные группы лежат в одной плоскости.

Термин вторичная структура может относиться к любому выбранному фрагменту полипептидной цепи и описывает локальную пространственную укладку атомов, составляющих основную цепь, без учёта конформации боковых цепей или взаимодействия с другими фрагментами. Регулярная вторичная структура (именно о таких вторичных структурах речь пойдёт дальше) имеет место тогда, когда величины обоих торсионных углов (φ и ψ) остаются постоянными или почти постоянными на протяжении определённого участка цепи [3].

Постоянство торсионных углов по ходу пептидного остова обеспечивается в первую очередь водородными связями, о которых было сказано выше. Важно, что и многие другие особенности конформации белка постоянны в участках с регулярными вторичными структурами: например, длины водородных связей, а также угол N—O—C при атомах, образующих водородную связь. В этом постоянстве легко убедиться, проанализировав α-спирали и β-тяжи (это особые регулярные вторичные структуры, в которые часто организуются некоторые участки подавляющего большинства белков) белка, представленного выше (см. таблицу 1).

Как можно заметить из данных таблицы 1, параметры водородных связей более консервативны в α-спиралях, чем в β-тяжах, однако и там, и там длины связей близки к значению 3 Å, а угол N—O—C — к 155°. Более высокая консервативность параметров связи в α-спиралях, возможно, объясняется тем, что структурные особенности α-спиральной упаковки делают эту вторичную структуру наиболее стабильной [3]. Вообще, водородная связь достигает максимальной силы при угле N—O—C 180°, однако взаимное влияние других атомов белка и в принципе особенности конформации α-спирали не позволяют этому углу принять такое значение, и оно колеблется в районе 155°, как и было сказано ранее.

Источники:

1. RCSB Protein Data Bank: 4CL2
2. Ахметов Н. С. Общая и неорганическая химия. Учеб. для вузов. — 4-е изд., испр. — М.: Высш. шк., изд. центр «Академия», 2001. — 743 стр., ил.
3. Нельсон Д. Основы биохимии Ленинджера : в 3 т. Т. 1 / Д. Нельсон, М. Кокс ; пер. с англ. — М.: БИНОМ. Лаборатория знаний, 2011. — 694 с., ил.