Визуализация молекул в JMol

Crystal structure of a novel antifungal protein distinct with five disulfide bridges from Ecommia ulmoides Oliver at atomic resolution

Представленный белок ингибирует рост грибов вне зависимости от наличия хитина в клеточной стенке. Белок содержит одну альфа-спираль и одну 3(10)-спираль, также имеется три антипараллельнх бета-тяжа, дополнительную стабильность структуре придают пять дисульфидных мостов.

Посмотреть скрипт

Параметры водородных связей между остовными атомами азота и кислорода во вторичных структурах

# Имена атомов Длина связи (Å) Угол N-H-O (°)

Альфа-спираль

1 N(31Gly)-O(27Ala) 2.18 151.2

2 N(29Tyr)-O(26Gly) 2.3 150.5

3 N(30Cys)-O(26Gly) 2.14 147.6

Среднее 2.21 149.8

Бета-тяжи

1 N(24Gly)-O(16Cys) 2.27 153.8

2 N(16Cys)-O(24Gly) 2.0 166.7

3 N(17Cys)-O(37Cys) 2.21 156.7

4 N(36Arg)-O(17Cys) 1.98 153.5

Среднее 2.17 157.7

#	Имена атомов	Длина связи (Å)	Угол N-H-O (°)
Альфа-спираль
1	N(31Gly)-O(27Ala)	2.18	151.2
2	N(29Tyr)-O(26Gly)	2.3	150.5
3	N(30Cys)-O(26Gly)	2.14	147.6
Среднее		2.21	149.8
Бета-тяжи
1	N(24Gly)-O(16Cys)	2.27	153.8
2	N(16Cys)-O(24Gly)	2.0	166.7
3	N(17Cys)-O(37Cys)	2.21	156.7
4	N(36Arg)-O(17Cys)	1.98	153.5
Среднее		2.17	157.7

Выводы

Длина белка составляет всего 41 аминокислоты, при этом он является репрезентативным белком с защитной функцией. Такие особенности требуют от молекулы высокой прочности. Согласно публицации[1], лежащая в пределах 1.5–2.2Å длина связи H-A и угол N-H-O в пределах 130°–180° соответствуют сильной связи, что позволяет поддерживать структуру в таких условиях.

Источники:

Comprehensive Nanoscience and Technology Volume 3, 2011, Pages 13-68, Chapter 3.02.2.1.1 "Hydrogen bonding", Table 1

Обновлено 30.05.20