Атлас контактов: Белок 1JKY

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Informacion general sobre la proteina:

Informacion sobre propiedades fisicas y quimicas:
PDB ID	1JKY
Uniprot ID	P15917
Formula bruta	C3602N977O1147S8
Masa molar	84040

La proteina 1JKY que seleccionamos es una estructura cristalina del factor letal del antrax del tipo salvaje asociado con la secuencia N-terminal de mapkk2. Se sintetiza en base a la secuencia de ADN humano de la bacteria Bacillus anthracis.

Esta proteina (peso molecular relativo de 90,000) es crucial en la patogenesis del antrax. Esta es una proteasa muy especifica que escinde los miembros de la proteina quinasa quinasa activada por mitogenos (MAPKK), que da como resultado la inhibicion de una o mas vias de senalizacion. A continuacion se encuentra una descripcion de la estructura cristalina del factor letal (LF) y su complejo con el N-terminal MAPKK-2.

LF consta de cuatro dominios: el dominio I se une a los componentes de la toxina del antrax, la membrana de translocacion, el antigeno protector (PA); Los dominios II, III y IV juntos crean una depresion larga y profunda que mantiene la cola de la N-vara de 16 residuos de MAPKK-2 antes de la escision. El dominio II se parece a la toxina reabsorbida por ADP de Bacillus cereus, pero el sitio activo se ha modificado para expandir el reconocimiento del sustrato. El dominio III esta incluido en el dominio II y parece haber surgido como resultado de la duplicacion del elemento estructural del dominio II. El dominio IV esta remotamente relacionado con las metaloproteasas de zinc y contiene un centro catalitico; tambien se asemeja al dominio I. La estructura muestra asi una proteina que ha evolucionado a traves del proceso de duplicacion, mutacion y fusion del gen en una enzima con un caracter alto e inusual.^[1]

Debajo hay un applet con nuestra proteina.

Informacion sobre contactos proteina-proteina.

Enlaces covalentes:

Peptido: Estos son enlaces covalentes que surgen de la interaccion de los grupos -NH₂ y -COOH en aminoacidos, lo que da como resultado la formacion de una cadena polipeptidica, a partir de la cual se forma posteriormente una proteina.^[2]

Puentes disulfuro: enlaces formados por grupos -SH de radicales cisteina. En nuestra proteina no hay cisteina, y tampoco hay puentes disulfuro respectivamente en nuestra proteina.^[3]

Enlaces de hidrogeno:

Esta relacion surge entre un atomo de hidrogeno unido covalentemente a un atomo electronegativo (A₁-H) y otro atomo electronegativo (A₂)^[4], helices alfa y laminas beta: elementos de la estructura secundaria de la proteina^[5]. A continuacion se muestra un applet que muestra la estructura secundaria de nuestra proteina.

Instrucciones usados

Puentes salinos:

Formado como resultado de la interaccion entre los radicales de aminoacidos cargados negativamente (asparogenico, acido glutamico) y con carga positiva (lisina, arginina, histidina). A la izquierda hay un applet que muestra estos enlaces en nuestra proteina.

Instrucciones usados

Nucleo hidrofobico.

Disolucion de sustancias hidrofobas en agua conduce a una reduccion significativa en la entropia debido al hecho de que las moleculas de agua en las proximidades de las moleculas no polares se fijan en una cierta posicion y forma altamente ordenados cascara alrededor del soluto. Tal sistema esta en termodinamicamente desfavorable situacion, sustancias claramente hidrofobas en las moleculas de agua entren en interaccion hidrofoba: fuerzas que mantienen juntas con las moleculas de soluto no polares de grupo y que no estan liados con la atraccion interior entre los residuos no polares.^[6].

Normalmente, en las proteinas, el nucleo hidrofobico consiste exclusivamente en cadenas laterales hidrofobas. Es compacto, a menudo inmerso en el globulo. El nucleo hidrofobico esta rodeado por una capa externa que tiene contacto con el agua. A menudo, este caparazon es de naturaleza mosaico: las regiones hidrofilicas e hidrofobicas se alternan en el, lo que tiene un significado funcional: las regiones hidrofobicas pueden formar zonas de union con el sustrato, participar en las interacciones proteina- proteina. Los nucleos hidrofobicos desempenar un importante papel en la estabilizacion de la estructura terciaria de la proteina. Las interacciones hidrofobicas participan en la creacion de la estructura cuaternaria de la proteina: en combinacion con los enlaces de hidrogeno entre las subunidades, hacen que la estructura cuaternaria, por una parte, dura y estable, y por otra, bastante flexible, que es muy importante para la funcionalidad de muchas proteinas^[7].

Debajo hay un applet que muestra un nucleo hidrofobico alrededor del residuo de Trp 501

Instrucciones usados

Hubieramos estudiado el nucleo hidrofobico del residuo Trp501, obtuvimos los siguientes resultados:

La distancia minima del residuo en el cual los atomos del nucleo cubren completamente su superficie:	6А
La distancia promedio entre los atomos que no son unidos covalentemente:	3А
?Puede una molecula de agua (tamano 2.8 A) encajar entre atomos vecinos?:	No

Autores:

Bezuglov Vitaly (informacion general sobre la proteina), Belov Leonid (contactos proteina-proteina), Danilina Arina (traducciones a Ingles y Espanol)

Fuentes:

[1] RCSB

[2] Wikipedia

[3] Академик

[4] Ru-wiki

[5] www.biochemistry.ru

[6] Д. Нельсон, М. Кокс. "Основы биохимии Ленинджера"

[7] В. М. Степанов "Молекулярная биология. Структура и функции белков"