Изображение контакта NLG с белком.

Проанализируем картину связывания. Стоит сказать, что все NLG–связывающие аминокислоты определяют специфичность фермента к L–форме ацетил–глутамата.
Очевидно, γ – СОО^– группа NLG фиксируется в кармане за счет водородных связей с NH–группами Gly44, 45 и Ala161. Также реализуется водяной мостик с ионом Mg²⁺.
α–СОО^– расположена глубоко в кармане, жестко фиксируясь в этом положении за счет солевого моста с Arg66 и обширной сетью водородных связей: с Asn158, через молекулу воды с Lys61. Хочу выделить особенность связывания N–ацетильной группы: её окружение частично гидрофобное: создается остатками Leu65 и Val122, к тому же СО группа также фиксируется водородными связями с NH группой Arg66, да ещё через молекулу воды с Asn160.
Очевидно, что гидрофобные молекулы создают специфичность к субстрату: связаться с ферментом могут лишь глутамин с ацилированной аминогруппой, но радикал ацильной группы должен быть малого размера: ацетил, формил и др. (см. взаимодействие гидрофобных аминокислот с NLG).
С большим радикалом ацильные остатки не пойдут — сказывается стерическое напряжение, создаваемое этими гидрофобными аминокислотами.

Полное изображение контакта NLG с белком.
На рисунке показаны:
NLG (углеродный остов покрашен в голубой)
Аминокислоты, связывающие лиганд, покрашены в серый. Среди них:
Важные аминокислоты, лимитирующие связывание, чья замена может привести к потере связывания субстрата, выделены желтым;
Менее важные аминокислоты, чья замена мало повлияет на связывание NLG, выделены зеленым.