Блок 2

Отчет по структуре PDB 3FFU

1. Структура в целом

Общий вид структуры 3FFU: цепь A красная, цепь B синяя

Рисунок 1. Общий вид структуры 3FFU (cartoon). Цепь А окрашена красным цветом, цепь В - синим цветом.

Тип макромолекул Белок (гидролаза)
Количество полимерных цепей 2 цепи: A и B (идентичны по последовательности)
Биологическая единица Димер из двух цепей (A и B)
Организм Bdellovibrio bacteriovorus (штамм HD100)

2. Вторичная структура

Вторичная структура 3FFU: спирали желтые, тяжи красные

Рисунок 2. Вторичная структура белка 3FFU. Желтым цветом показаны α-спирали, красным — β-тяжи, зеленым — петли. В структуре примерно поровну представлены спирали и тяжи.

3. Отдельные цепи

Цепь A
  • UniProt ID: Q6MPX4
  • Название: BdRppH
  • Функция: РНК-пирофосфогидролаза
  • Мутации: Нет
  • Модифицированные остатки: Нет
Цепь B
  • UniProt ID: Q6MPX4
  • Название: BdRppH
  • Функция: РНК-пирофосфогидролаза
  • Мутации: Нет
  • Модифицированные остатки: Нет

5. Малые молекулы (лиганды)

Краткое название Полное название Количество
GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE 2 молекулы (по одной в цепях A и B)
MG MAGNESIUM ION 6 ионов (3 в цепи A, 3 в цепи B)
Молекула GTP в структуре 3FFU

Рисунок 3а. Молекула GTP в структуре 3FFU.

Ионы магния в структуре 3FFU

Рисунок 3б. Ионы магния в структуре 3FFU.

Файл ligands_3FFU.txt

Файл со строками HETATM для молекул GTP и MG:

Скачать ligands_3FFU.txt

4. Взаимодействия между аминокислотными остатками

4.1 Водородная связь (остов-остов)
Водородная связь остова GLY 96 и HIS 20

Рисунок 4. Водородная связь между атомами остова GLY 96 (H10) и HIS 20 (O). Расстояние составляет 2.6 Å.

4.2 Водородная связь (боковые радикалы)
Водородная связь боковых радикалов ARG 69 и GLU 73

Рисунок 5. Водородная связь между боковыми радикалами ARG 69 (H11) и GLU 73 (OE1). Расстояние составляет 2.2 Å.

4.3 Солевой мостик
Солевой мостик между GLU 120 и ARG 130

Рисунок 6. Солевой мостик между боковыми радикалами GLU 120 (OE1) и ARG 130 (H10). Расстояние составляет 2.2 Å.

4.4 Дисульфидная связь
Расположение цистеинов в 3FFU

Рисунок 7. Расположение цистеинов в белке 3ffu. Атомы серы (SG) показаны оранжевыми сферами. Дисульфидные связи отсутствуют.

4.5 Стекинг (ароматическое взаимодействие)
Ароматический стекинг между HIS 20 цепей A и B

Рисунок 8. Ароматический стекинг между гистидинами HIS 20 цепи A и HIS 20 цепи B. Расстояние между центрами колец составляет 4.5 Å.