Сравнение структур, полученных с помошью ЯМР и РСА
Выбор и описание структур
Для анализа был выбран блеок циклофилин А из бактерии Escherichia coli.
Данные по структурам в PDB: ЯМР (PDB id 1OCA, число моделей - 20), РСА (PDB id 1W8L, разрешение 1.8 Å).
Совмещение структур, полученных методами ЯМР и РСА, представлено на рис. 1. Как видно из рис. 1, структуры весьма похожи.
Описание водородных связей в различных местах белка:
- Водородная связь внутри α-спирали - между карбоксильным кислородом Ala38 и аминогруппой Gly42 (рис. 2);
- В ядре белка между двумя β-тяжами - NH-Phe113 и O-Ser99 (рис. 3);
- На поверхности белка - между аминогруппой аргинина NH2-Arg37 и кислородом боковой цепи глутамата OE2-Glu34 (рис. 4).
Данные об описанных водородных связях можно найти в таблице 1.
Структуры белка, полученные методами РСА и ЯМР очень похожи, но всё-таки имеют некоторые различия. Это может быть обусловлено подвижностью белка в растворе, что отражается на результатах ЯМР. Что касается водородных связей, то связи внутри альфа-спирали и внутри белка между бета-тяжами относительно стабильны. В то же время связи между боковыми радикалами на поверхности белка нестабильны: расстояния между остатками колеблются в широких пределах и водородные связи сохраняются лишь в 30% структур ЯМР.