Знакомство
Всем привет! 
Моя почта: <nastasia AT SPAMFREE fbb DOT msu DOT ru>
Меня зовут Житова Настасья Николаевна. Я учусь на 1 курсе факультета биоинженерии и биоинформатики МГУ им. Ломоносова. 
Я родом из города Калининград. Все 18 лет своей жизни прожила в этом городе. Калининград – уникальный город. Он является самой западной точкой нашей страны. Город славится янтарем, Балтийским морем и немецкой архитектурой.
Мои увлечения
Я занимаюсь конным спортом, направление выездка.
Закончила музыкальную школу им. П.И. Чайковского по классу скрипка. Поэтому умею играть на скрипке и фортепиано.
Мои домашние питомцы: доберман Скарлетт, 2 кошки Пуля и Рашель, 2 сухопутные черепахи Лео и Жужа.
Мое любимое произведение "Мастер и Маргарита" М.А. Булгакова.
Очень люблю путешествовать.
Любимые школьные предметы: химия, биология и математика.
Очень нравится направление ядерная физика.
Изучаю английский и немецкий язык.
Информация об археи Halobellus inordinatus
Genomic features of Halobellus inordinatus
Дополнительные задания для мини-обзора (практикум – 8_home)
Мини-обзор археи Halobellus inordinatus
Практикум 14
Задание 1
Старт-кодоны
Bacillus subtilis
AAG 1
ACA 1
AGA 1
AGC 1
ATC 7
ATG 3333
ATT 14
CAA 2
CAT 1
CGG 1
CTA 2
CTG 6
GAA 2
GAT 1
GGT 1
GTG 397
GTT 1
TAT 1
TTA 1
TTG 562
TTT 2
Peptoclostridium acidaminophilum
AAG 1
AGC 1
ATA 7
ATC 4
ATG 1680
ATT 5
CCA 1
CTA 2
GGT 1
GTG 191
TTA 1
TTG 249
Ureaplasma urealyticum parvum
ATA 2
ATC 1
ATG 560
ATT 2
GTG 22
TAT 1
TTA 2
TTG 27
Причины почему могут использоваться в старт-кодоне не только ATG:
1. Некоторые гены могут специально изменять старт-кодон на другой для осуществления биологических функций, что может потребовать особую экспрессию и регуляцию генов.
2. Часть старт-кодонов ATG утрачивается в процессе эволюции, что приводит к сдвигу рамки считывания, что приведет в последствии к изменению старт-кодона.
3. Возможны мутации в структурах рРНК, из-за чего молекулы рРНК начинают принимать за старт-кодоны другие кодоны, а не ATG.
4. Из-за мутаций сдвига рамки считывания происходит изменение рамки считывания, что приводит к изменению старт-кодонов.
Задание 2
Последовательности в которых стоп-кодон не в конце последовательности у Peptoclostridium acidaminophilum.
gene=grdH, protein=betainereductaseselenoproteinB
gene=fdhF, protein=formatedehydrogenasesubunitalpha
gene=htpG, protein=molecularchaperoneHtpG, pseudogene
protein=pyridoxamine5'-phosphateoxidasefamilyprotein, pseudogene
gene=grdA, protein=glycine/sarcosine/betainereductasecomplexselenoproteinA
gene=grdB, protein=glycinereductasecomplexselenoproteinB
protein=IS3familytransposase
protein=ABCtransportersubstrate-bindingprotein, pseudogene
gene=selD, protein=selenide,waterdikinaseSelD
gene=rpsP, protein=30SribosomalproteinS16, pseudogene
gene=ruvX, protein=HollidayjunctionresolvaseRuvX, pseudogene
protein=1-deoxy-D-xylulose-5-phosphatereductoisomerase, pseudogene
protein=IS607familytransposase
protein=iron-sulfurclusterbiosynthesisfamilyprotein
gene=grdA, protein=glycine/sarcosine/betainereductasecomplexselenoproteinA
gene=grdB,protein=glycinereductasecomplexselenoproteinB
gene=grdA, protein=glycine/sarcosine/betainereductasecomplexselenoproteinA
gene=saoL, protein=MerB-likeorganometalliclyaseSaoL
gene=saoP, protein=ABCtransporterpermeasesubunitSaoP
gene=fdhF, protein=formatedehydrogenasesubunitalpha
gene=saoB,protein=ABCtransportersubstrate-binding(seleno)proteinSaoB
gene=saoT, protein=thioredoxin-like(seleno)proteinSaoT
- В генах fdhF можно найти кодон TGA, который является не только стоп-кодоном, но и кодировщиком селеноцистеина, помогает ему встраиваться в пептид.
- Ген selD имеет кодон TGA, который кодирует селеноцистеин.
- Гены grdA кодируют селенопротеин А глицинредуктазного комплекса. Стоп-кодон TGA, соответствующий расположению единственного остатка селеноцистеина в полипептиде, был обнаружен в рамке считывания в положении 130.
- В псевдогенах стоп-кодон не находится на последнем месте, так как рамка считывания сбита.
- Гены grdB кодируют субъединицу субстратно-специфичного селенопротеина PB глицина. Известно, что в 3'-нетранслируемой области grdB идентифицирована вторичная структура, что и стало причиной наличия стоп-кодона.
- Ген grdH малораспространённый в геномах живых организмов, он образовался вследствие генной мутации. Возможно именно эта мутация и привела к появлению стоп-кодона в середине последовательности.
Задание 3
Частоты стоп-кодонов
Bacillus subtilis
TAA 2721
TAG 619
TGA 984
Peptoclostridium acidaminophilum
TAA 1091
TAG 762
TGA 285
Ureaplasma urealyticum parvum
TAA 530
TAG 87
TGA 0
у Ureaplasma urealyticum parvum отсутствует стоп-кодон TGA (является пропавшим стоп-кодоном). При этом в генной последовательности (не в конце) кодон TGA встречается довольно часто, из чего можно сделать вывод, что он кодирует определённую аминокислоту. Действительно, кодон TGA в геноме Ureaplasma urealyticum parvum кодирует триптофан, что подтверждается научными статьями. (Guozhi Dai, Ranhui Li, Hongliang Chen, Chuanhao Jiang, Xiaoxing You & Yimou Wu. A ferritin-like protein with antioxidant activity in Ureaplasma urealyticum. BMC Microbiol 15, 145 (2015), line 99-100; T D Fox. Five TGA "stop" codons occur within the translated sequence of the yeast mitochondrial gene for cytochrome c oxidase subunit II. Proc Natl Acad Sci U S A. 1979 Dec;76(12):6534-8)
Задание 4
Гены, содержащие в описании координат join для
Bacillus subtilis
gene=prfB, protein=peptidechainreleasefactor2 location=complement(join(3645147..3646175,3646177..3646248))
Peptoclostridium acidaminophilum
protein=IS3familytransposase, location=join(589839..590088,590088..590950)
protein=IS3familytransposase, location=join(736848..737097,737097..737959)
gene=prfB ,protein=peptidechainreleasefactor2, location=complement(join(1783761..1784795,1784797..1784871))
- Координаты гена "join" указывают на соединение или объединение различных частей генома.
- У бактерий отсутствует сплайсинг, обычно бактериальная мРНК не содержит интронов, что связано с прямыми транслитами.
3. Некоторые части гена prfB являются супрессорами, подавляющими экспрессию мутантных частей гена, что позволяет ускорить синтез исходного белка и уменьшить количество мутантного белка, выполняющего функции с недостаточной эффективностью.
Спасибо за внимание!! 