Kodomo

Пользователь

Совмещение структур

Поиск структурных гомологов

Были найдены гомологи для E цепи белка 1RDQ в PDBeFold.

Белки:

1rdq - мутантная мышиная цАМФ-зависимая протеинкиназа (взятая изначально);

1rek - другой мутант мышиной цАМФ-зависимой протеинкиназы;

1ctp - вепрева цАМФ-зависимая протеинкиназа.

http://kodomo.fbb.msu.ru/~vladislaw_aesc/term7/pr9/multali.png

Рис 1. Гомологичные цАМФ-зависимые протеинкиназы.

Файлы со структурным выравниванием: FASTA, PDB

http://kodomo.fbb.msu.ru/~vladislaw_aesc/term7/pr9/stral.png

Рис 2. Совмещение структур: зеленым - вепрева структура, синим и красным - мышиные.

Построил выравнивание с помощью Muscle и сравнил его со структурным.

http://kodomo.fbb.msu.ru/~vladislaw_aesc/term7/pr9/musali.png

http://kodomo.fbb.msu.ru/~vladislaw_aesc/term7/pr9/strali.png

Рис 3. Участок различия двух выравниваний: сверху - Muscle, снизу - структурное; красной линией обозначен отличающийся участок.

Эти выравнивания имеют одно крупное отличие - ближе к концу. Во первых, в структурном выравнивании есть участок (у самого начала красной линии), где 315, 316 и 317 остатки вепревой последовательности смещены на один остаток относительно мышиных, а дальше есть невыровненный участок. В данном случае, это не ошибка выравнивания и на совмещении видно, что в этом месте петля в вепревой последовательности не совмещается с мышиными.

http://kodomo.fbb.msu.ru/~vladislaw_aesc/term7/pr9/ipk.png

http://kodomo.fbb.msu.ru/~vladislaw_aesc/term7/pr9/loop.png

Рис 4. Иллюстрация различий: сверху - 315, 316, 317 остатки вепревой последовательности, смещенные относительно мышиных, снизу - петля вепревой последовательности, не выровненная с мышиными.

Совмещение по заданному выравниванию

Домены Т-клеточного рецептора:

α-цепь - 1qrn, region d:118-206; (выделил в объект obj02)

β-цепь - 2esv, region e:119-247. (выделил в объект obj01)

http://kodomo.fbb.msu.ru/~vladislaw_aesc/term7/pr9/1qrn_alpha.png

http://kodomo.fbb.msu.ru/~vladislaw_aesc/term7/pr9/2esv_beta.png

Рис 5. Структуры 1qrn (сверху) и 2esv (снизу). Обозначенные выше регионы выделены зеленым.

http://kodomo.fbb.msu.ru/~vladislaw_aesc/term7/pr9/alpha_beta_ali.png

Рис 6. Совмещение регионов с помощью align в PyMol: зеленый - из альфа цепи, синий - из бета.

В SheeP построил карты:

http://kodomo.fbb.msu.ru/~vladislaw_aesc/term7/pr9/map_alpha.png

Рис 7а. Карта альфа цепи; Cys139 - цистеин, образующий дисульфидную связь.

http://kodomo.fbb.msu.ru/~vladislaw_aesc/term7/pr9/map_beta_true.png

Рис 7б. Карта листа бета цепи, который соответствует листу альфа цепи; Cys148 образует дисульфидную связь.

Команда pair_fit для совмещения структур:

select alpha, obj02 and resi 126-128+138-140+179-181 and name CA

select beta, obj01 and resi 129-131+147-149+194-196 and name CA

pair_fit alpha, beta

http://kodomo.fbb.msu.ru/~vladislaw_aesc/term7/pr9/pair_fit.png

Рис 8. Выравнивание с помощью pair_fit. RMS = 0.448

Совмещение получилось довольно неплохим. Кроме того, что выбранные тяжи совместились, есть соответствия между другими элементами альфа и бета цепей (петли, идущие от тяжей частично совпадают), но не знаю, можно ли эти совмещения считать значительными, поскольку набор вторичных структур в этих цепях разный: там, где в цепи альфа просто петля, то в цепи бета петля с альфа-спиралью или там, где в цепи бета лежат бета тяжи, в цепи альфа - альфа спираль. Но при разлячиях в структурах, их расположения довольно неплохо совпадают. В любом случае, совмещение получилось намного качественнее, чем в случае исполозования команды align.

Файл с совмещением