Сравнение 3 водородных связей в структурах белка, расшифрованных с помощью ЯМР и РСА

Белок для анализа

Для работы был выбран C-концевой домен PTS system glucose-specific EIICBA component. Его NMR-структура с 16 моделями: 1AX3, а РСА: 1GPR

Рисунки 1 и 2. Модели, полученные путем ЯМР-анализа (слева) и РСА (справа).

Рисунок 3. Наложение моделей, полученных путем ЯМР и РСА.

Как можно заметить, модели довольно хорошо друг на друга накладываются.

Выбор водородных связей для анализа

Для анализа были выбраны следующие аминокислоты:

Thr66 и His68, лежащие на одной петле и образующие водородные связи своими остатками (рисунок 4).

Val120 и Asn123, лежащие на альфа-спирали. Водородная связь образуется в остове (рисунок 5).

Glu49 и Arg152, лежащие на двух разных петлях и образующие водородные связи своими остатками (рисунок 6).

Рисунок 4. Водородная связь между Thr66 и His68. 2.495Å

Рисунок 5. Водородная связь между Val120 и Asn123. 2.932Å

Рисунок 6. Водородные связи между Glu49 и Arg152. 2.565Å и 3.305Å

Анализ водородных связей

Рисунок 7. Водородные связи между выбранными остатками для структур, полученных методами ЯМР и РСА.

Данные о водородных связях в структурах, полученных методами ЯМР и РСА, были перенесены в отдельный файл, информация из которого представлена в таблице 1.

Таблица 1. Анализ водородных связей, полученных методами ЯМАР и РСА.

Как можно заметить, элементы вторичной структуры более стабильны, чем петли, а близко находящиеся остатки на одной петле более стабильны, чем остатки с двух разных петель.