Kodomo

Пользователь

Учебная страница курса биоинформатики,
год поступления 2017

Процедура сдачи экзамена

Необходимые условия для получения оценки за курс по 3Д:


Оценка за курс 3Д

Оценка за курс по 3Д ставится по сумме баллов за курс по формуле:

Оценка3D = min(5.5,max(2.5, 2.5 + (баллы - 55)/12)), округляется до десятых.


Оценка в зачетку

Для усреднения оценки по курсу структурной биоинформатики и оценки по курсу биоалгоритмов финальные баллы приводятся к оценке по следующей формуле:

Оценка в зачетку = (Оценка3D + ОценкаБиоАлг) / 2, округляется до целого.


Вопрос на допуск

Если вы хотите хотите сдавать теоретическую часть экзамена, то для начала ответа на основные вопросы (блоки Био и Информатика) Вам придётся дать удовлетворительный ответ на вопрос на допуск. Если Ваш ответ неудовлетворительный по мнению экзаменатора - Вы получаете неуд и отправляетесь на пересдачу независимо от суммы баллов или наличия зачетов.


Могу ли я не сдавать теоретическую часть?

Вы можете не сдавать теоретическую часть экзамена. Если вы хотите отказаться от сдачи теоретической части, при постановке себя в очередь напишите это в комментариях. При отказе от сдачи:


Могу ли я сдавать теоретическую часть, если нет зачета?

Вы можете начать сдачу теоретической части курса на экзамене вне зависимости от числа зачтенных практикумов и набранных баллов. Однако для получения финальной оценки в ведомость и зачётку сдача практикумов и коллоквиума обязательны. Без них ставится неуд, Вы уходите на пересдачу.


Как будет проходить экзамен:

Вопросы к экзамену

Вопросы на допуск

Ответ на этот вопрос это примерно 3 предложения.

  1. Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия, потенциал Леннарда-Джонса
  2. Гидрофобный эффект/гидрофобные взаимодействия
  3. Водородная связь – определение
  4. Строение остова аминокислот. Возможные формы, различающиеся количеством и положением атомов водорода. Нековалентные взаимодействия, в которые могут вступать атомы остова.
  5. Строение боковых радикалов аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина. Нековалентные взаимодействия, в которые могут вступать их атомы
  6. Строение пролина. Нековалентные взаимодействия, в которые могут вступать его атомы. Конформации пролина, влияние на ход остова
  7. Строение боковых радикалов серина, треонина и цистеина. Нековалентные взаимодействия, в которые могут вступать их атомы
  8. Строение боковых радикалов аспарагина и глутамина. Нековалентные взаимодействия, в которые могут вступать их атомы
  9. Строение боковых радикалов аспартата и глутамата. Возможные формы, различающиеся количеством и положением атомов водорода. Нековалентные взаимодействия, в которые могут вступать их атомы
  10. Строение боковых радикалов лизина и аргинина. Возможные формы, различающиеся количеством и положением атомов водорода. Нековалентные взаимодействия, в которые могут вступать их атомы
  11. Строение боковых радикалов фенилаланина, тирозина и триптофана. Нековалентные взаимодействия, в которые могут вступать их атомы
  12. Строение бокового радикала гистидина. Возможные формы, различающиеся количеством и положением атомов водорода. Нековалентные взаимодействия, в которые могут вступать его атомы.

Био

Умение рассуждать с привлечением конкретных примеров (белков, комплексов) - большой плюс.

  1. Водородная связь – зависимость силы от направления. Типы водородной связи, функциональные особенности. Степень насыщения вакансий для образования водородных связей в биомолекулах.
  2. Вторичная структура, типы, физико-химические свойства. Паттерны водородных связей. Спектроскопия кругового дихроизма. Положение типов на карте Рамачандрана. Закрученность.
  3. Гидрофобный эффект, гидрофобные ядра, их свойства и функции. Какие остатки/группы могут образовывать гидрофобные ядра. Потенциал гидрофобности.
  4. Домены, способы определения. Структурные домены и их свойства. Взаимодействия, определяющие третичную структуру белка; остатки, вступающие в такие взаимодействия.
  5. Поверхность макромолекулы. Типы, применение, способы работы с поверхностями. Доступность остатков растворителю.
  6. Коэволюция остатков - причины и применение. Как расположены коэволюционирующие остатки в структуре?
  7. Соотношение пространства укладок и пространства функций. Взгляды на эволюционное появление специализированных ферментов. Связь эволюционируемости и подвижности.
  8. Стабильность структуры белка. Сколько замен могут изменить фолд? Белки с несколькими структурами, свойства, функции.
  9. Задачи дизайна - какие есть, какие удается решить, с какими возникают проблемы (почему?).
  10. Статические и динамические факторы, обуславливающие аффинность и селективность молекулярного распознавания. Модели связывания.
  11. Как работает регуляция функционирования биомакромолекул на структурном уровне? Принципы, примеры

Информатика

  1. Эвристики для автоматической разметки водородных связей. Идеи за ними.
  2. Принципы работы алгоритмов DSSP и STRIDE
  3. Принципы работы алгоритмов выделения гидрофобных ядер
  4. Принципы работы алгоритмов выделения структурных доменов
  5. Принципы построения различных типов поверхностей, вычисления площадей поверхностей, экспонированности и погруженности
  6. Принципы разметки карманов связывания/полостей
  7. Логика выделения уровней в классификациях CATH и SCOP
  8. Постановка задачи совмещения структур при заданном выравнивании. Меры сходства.
  9. Постановка задачи структурного выравнивания. Алгоритм CE
  10. Постановка задачи структурного выравнивания. Алгоритм PDBeFold(SSM)
  11. Rosetta – что такое, зачем применяется, какие идеи лежат в основе
  12. Задачи соревнования CASP. AlphaFold

  13. Возможности использования структурных данных в машинном обучении. Репрезентации. Задачи