Визуализация термостабильной ксиланазы из Thermoascus aurantiacus
Отображение молекулы
Скачать скрипт для JMolПараметры водородных связей между остовными атомами азота и кислорода
| # | Имена атомов | Длина связи (Å) | Угол N-O-C (°) |
|---|---|---|---|
| Альфа-спирали | |||
| 1 | N(197ALA)-O(193LYS) | 3.14 | 152.0 |
| 2 | N(187ILE)-O(183LYS) | 3.01 | 155.2 |
| 3 | N(189ASN)-O(185GLN) | 3.08 | 152.0 |
| 4 | N(193LYS)-O(189ASN) | 3.07 | 151.4 |
| Бета-тяжи | |||
| 1 | N(203GLY)-O(169LEU) | 3.04 | 139.3 |
| 2 | N(173ASP)-O(205GLY) | 3.03 | 150.6 |
| 3 | N(171ILE)-O(203GLY) | 3.11 | 153.9 |
Измеренные значения параметров являются вполне типичными и не сильно отличаются от идеальных.
Так, средние длины водородных связей во вторичной структуре белка близки к 3.0Å, а связи длины 3.2Å - 4.0Å являются очень слабыми [1].
Однако любопытно, что все измеренные расстояния донор-акцептор превышают, пусть и незначительно, 3.0Å, то есть стандартную длину.
Средняя длина измеренных связей в альфа-спирали равна 3.075Å, в бета-тяжах - 3.06Å, то есть особых различий между структурами
в этом плане не наблюдается. Впрочем, смешно говорить о какой-либо статистике, основываясь на длинах семи связей.
Средний угол N-O-C равен 147.93° в случае бета-тяжа и 152.65° в случае альфа-спирали. Это превышает идеальное значение, равное 135° [2], однако
все равно явно находится в пределах нормы.
Источники:
1. Jeffrey, George A.; An introduction to hydrogen bonding, Oxford University Press, 1997.
2. DSticke, D. F., Presta, L. G., Dill, K. A., & Rose, G. D. (1992). Hydrogen bonding in globular proteins. Journal of Molecular Biology, 226(4), 1143–1159. doi:10.1016/0022-2836(92)91058-w