Лиганды в структуре 2OPA
В структуре 2OPA есть один лиганд - бинарный комплекс 4-оксалокронат таутомеразы с 2-фтор-3-(4-гидроксифенил)-2-пропеноловой кислотой (YWHB binary complex with 2-fluoro-p-hydroxycinnamate), сокращенно FHC. Его примерное положение в структуре белка показано на рисунке 1, где также указана его длина (примерно 8.38 Å).
"Длина" белка 57.24 Å = 5.724 нм = 5.724*10-9 м, "ширина" - 57.24 Å = 5.724 нм = 5.724*10-9 м, "высота" - 10.93 Å = 1.093 нм = 1.093*10-9 м. Лиганд находится "на периферии" белка.
FHC в структуре 2OPA, скорее всего, является кофактором, потому что находится в структуре 4-оксалокронат таутомеразы - фермента, а для ферментов характерно наличие "помощников".
Анализ области контакта белка из структуры PDB 2OPA и лиганда FHC.
Выбранный лиганд представлен на рисунке из предыдущего раздела серым цветом (структура "на шарнирах"). С FHC наиболее сильно взаимодействуют аминокислотные остатки Tyr50 (A), Pro1 (B) - гидрофобные связи - и Arg11 (A) - водородные связи. Изображением, показывающее элементы вторичной структуры, включающие контактирующие с лигандом остатки белка и лиганд - рисунок 2, изображение-схема, на котором приведена химическая формула лиганда и схематично показаны водородные и гидрофобные взаимодействия, которые складываются между лигандом и его окружением - рисунок 3.
Рис. 2. Элементы вторичной структуры, включающие контактирующие с лигандом остатки белка, сами остатки и лиганд. Подписаны взаимодействующие остатки и атомы, указаны длины связей в нм. Желтые линии - гидрофобные связи, розовые - водородные. Яркая зеленая структура - лиганд FHC.
Рис. 3.Схема, на которой приведена химическая формула лиганда и схематично показаны водородные и гидрофобные взаимодействия, которые складываются между лигандом и его окружением. Атомы лиганда выделены зеленым цветом, пунктиром обозначены взаимодействия. Длина гидрофобных связей подписана синим, водородных связей - красным.
Ссылка на скрипт изображения 1 и 2