ALA


PHE

Атлас для Аланина
На рисунке справа представлена двумерная структура L-аланина, который относится к алифатическим α-аминокислотам [2]. Как видно, радикалом этой аминокислоты является -CH3-группа, метильная. В силу своей простоты относительно остальных аминокислот, аланин является нереакционноспособной, поэтому почти не вовлекается в функционирование протеина.
Аланин является заменимой аминокислотой, поэтому организму не обязательно получать данную аминокислоту постоянно. Существуют несколько путей синтеза, такие как биосинтез и химический синтез в лаборатории. В живом организме аланин чаще всего синтезируется из пирувата и аминокислот с разветвлёнными радикалами. К подобному роду аминокислот относятся валин, лейцин, изолейцин [5].

Последовательность скрипта Titles.

Таблица 1. Некоторые свойства L-аланин [3]
Физико-химические свойстваОбщая информация
Плотность1.424 г/см3Название на русскомАланин
Химическая формулаNH2-СH(СН3)-СООНТрехбуквенный кодAla
Брутто-формулаC3H7NO2Однобуквенный кодA
Молярная масса89.09 г/мольКодирующие кодоны РНКGCU,GCC,GCA,GCG
Растворимость в воде167.2 г/лНазвание по номенклатуре IUPAC2-аминопропановая кислота
Стандартное состояниеБелое кристаллическоеИдентификатор PubChemCID 5950

Рис. 1. Глюкозо-аланиновый цикл (Источник).
Справа приведена схема глюкозо-аланинового цикла [1]. На первом шаге глюкоза превращается в пируват (путём гликолиза), который превращается в аланин, путём действия аланин аминотрансферазы. Далее аланин переносится кровью в печень, где фермент, обладающий противоположным действием дествию аминотрансферазы в мышцах, превращает аланин в пируват. Далее происходит образование аланина из пирувата путём глюконеогенеза. Цикл повторяется. Данный цикл является одним из самых важных в организме человека, так как позволяет мышцам постоянно получать глюкозу, являющуюся самым важным энергетическим продуктом мышц.

Некоторый очерк о pH L-аланина.
Протонированная форма аминокислоты наблюдается при значении pH < 2.34, при этом наблюдается заряд по NH3+-группе, COOH-группа остаётся незаряженной. При pH = 2.34 у L-аланина заряжены NH3+-группа и COO--группа, то есть молекула находится в состоянии цвиттер-иона. Заряд только по COO--группе характерен для L-аланина, начиная со значения pH 9.69.

Последовательность скрипта pKa 2.34.
Последовательность скрипта pKa 9.69.
Последовательность скрипта pH < 2.34.

Таблица 2. Белок-белковые взаимодействия
Водородные связиПептидные связи/гидрофобные взаимодействия
Связывание через остовный HСвязывание через остовный OОстов/остов
Scriptmegafile!
Рис. 2. Карта Рамачандрана для аланина (Источник).

Белок-белковый контакт является специфическим физическим контактом между 2 и более белками, возникающий как результат биохимических реакций и/или электростатических взаимодействий. Яркими примерами белок-белковых контактов являются: гомо-олиго(поли)меры/гетеро-олиго(поли)меры, стабильные комплексы, ковалентные/нековалентные комплексы.
    Факторы, которые регулируют белок-белковые взаимодействия:
  • Концентрация белка
  • Аффинность белка
  • Концентрация лиганда
  • Электрические поля вокруг белка
  • Присутствие других белков, ионов, нуклеиновых кислот...

Радикал аланина не способен образовывать водородные, ионные связи. Однако, способен участвовать в образовании гидрофобных связей, благодаря отсутствию в структуре радикала сильно электроотрицательных атомов.
Взаимодействие радикала аланина и молекулы ДНК не обнаружено. Это также подтверждается и теорией. Радикал аланина гидрофобен, неполярен, значит не способен взаимодействовать с заряженным молекулой ДНК.

Источники информации:
[1]: Toxnet (Источник)
[2]: Wikipedia (Источник)
[3]: PubChem (Источник)
[4]: RCSB (Источник)
[5]: NCBI (Источник)
© Radkevich, Maximov, Kotyurgin 2016